Cei mai importanți a-aminoacizi ai formulei generale. Aminoacizi Formula de clasificare a aminoacizilor

Acizi organici (carboxilici) care conțin, de regulă, una sau două grupe amino (NH2). În funcție de poziția grupării amino în lanțul de carbon în raport cu carboxil, se disting a, b, y etc.. A. în natură sunt răspândite a A., ... ... Dicționar enciclopedic biologic

AMINOACIZI, o clasă de compuși organici care conțin grupări carboxil (COOH) și amino (NH2); au proprietățile atât ale acizilor, cât și ale bazelor. Participa la metabolismul substanțelor azotate ale tuturor organismelor (compuși inițiali în biosinteza hormonilor, ... ... Enciclopedia modernă

Clasa de compuși organici care conțin grupări carboxil (COOH) și amino (NH2); au proprietățile atât ale acizilor, cât și ale bazelor. Ei participă la metabolismul substanțelor azotate din toate organismele (compusul inițial din biosinteza hormonilor, vitaminelor, ... ... Dicţionar enciclopedic mare

AMINOACIZI, din, unitati aminoacid, s, fem. (specialist.). O clasă de compuși organici care au proprietățile atât ale acizilor, cât și ale bazelor. | adj. aminoacid, oh, oh. Dicţionar Ozhegov. SI. Ozhegov, N.Yu. Şvedova. 1949 1992... Dicționar explicativ al lui Ozhegov

Org. compuși cu o funcție dublă a unui acid, datorită prezenței unei grupări carboxil (vezi Carboxil) și a uneia bazice, asociate cu prezența unei grupări amino (NH2) sau (mai rar) a unei grupări imino (NH), care de obicei face parte din heterociclu. Exemple... Enciclopedia Geologică

aminoacizi - compusi organici conţinând una sau două grupări amino; derivați ai acizilor carboxilici în care hidrogenul din radical este înlocuit cu o grupare amino; unitățile structurale ale unei molecule de proteine. proteine: alanina. arginină. asparagină. prolina. aspartic ...... Dicționar ideologic al limbii ruse

aminoacizi- - acizi carboxilici în care cel puțin un atom de carbon al lanțului de hidrocarburi este înlocuit cu o grupare amino... Dicționar concis de termeni biochimici

AMINOACIZI- AMINOACIZI, acizi organici (conținând grupa COOH), în care unul sau mai mulți atomi de H din radicalul alcool sunt înlocuiți cu grupări amino alcaline (NHa), drept urmare A. aparțin domnului n. compuși amfoteri. Depinzând de… … Marea Enciclopedie Medicală

Aminoacizi- * aminoacizi * aminoacizii sunt o clasă de compuși organici care se caracterizează atât prin proprietățile acizilor carboxilici, cât și ale aminelor (tabel). Se deosebesc unul de altul prin natura chimica lanțuri laterale (grupe). Pe baza polarității grupurilor A., ​​ele pot... Genetica. Dicţionar enciclopedic

AMINOACIZI- o clasă de compuși organici ale căror molecule conțin grupări amino (NH2) și grupări carboxil (COOH). A. sunt larg distribuite în natură, fac parte din moleculele proteice. Toate A. substanțele cristaline solide, se dizolvă bine în apă ...... Marea Enciclopedie Politehnică

Cărți

• , Orehov S.N.. V ghid de studiu oferă informații despre metode moderne obţinerea de medicamente în condiţiile producţiei industriale biofarmaceutice. Cea mai mare atenție a fost acordată…
• Biotehnologie farmaceutică. Ghid de exerciții practice, S. N. Orehov. Manualul de instruire oferă informații despre metodele moderne de obținere a medicamentelor în condițiile producției industriale biofarmaceutice. Cea mai mare atenție a fost acordată…

În funcție de natura substituenților hidrocarburi, aminele sunt împărțite în

Caracteristicile structurale generale ale aminelor

Ca și în molecula de amoniac, în molecula oricărei amine, atomul de azot are o pereche de electroni neîmpărtășită direcționată către unul dintre vârfurile tetraedrului distorsionat:

Din acest motiv, aminele, precum amoniacul, au proprietăți de bază semnificativ pronunțate.

Deci, aminele, precum amoniacul, reacţionează reversibil cu apa, formând baze slabe:

Legătura cationului de hidrogen cu atomul de azot din molecula de amină se realizează folosind mecanismul donor-acceptor datorită perechii de electroni singure a atomului de azot. Aminele limită sunt baze mai puternice în comparație cu amoniacul, deoarece. în astfel de amine, substituenții hidrocarburi au un efect inductiv pozitiv (+I). În acest sens, densitatea electronilor pe atomul de azot crește, ceea ce facilitează interacțiunea acestuia cu cationul H +.

Aminele aromatice, dacă gruparea amino este direct legată de nucleul aromatic, prezintă proprietăți de bază mai slabe în comparație cu amoniacul. Acest lucru se datorează faptului că perechea de electroni singuratică a atomului de azot este deplasată către sistemul π aromatic al inelului benzenic, în urma căruia densitatea electronilor pe atomul de azot scade. La rândul său, acest lucru duce la o scădere a proprietăților de bază, în special a capacității de a interacționa cu apa. Deci, de exemplu, anilina reacționează numai cu acizi puternici și practic nu reacționează cu apa.

Proprietățile chimice ale aminelor saturate

După cum sa menționat deja, aminele reacționează reversibil cu apa:

Soluțiile apoase de amine au o reacție alcalină a mediului, datorită disocierii bazelor rezultate:

Aminele saturate reacţionează cu apa mai bine decât amoniacul datorită proprietăţilor lor de bază mai puternice.

Principalele proprietăți ale aminelor saturate cresc în serie.

Aminele limitatoare secundare sunt baze mai puternice decât aminele limitatoare primare, care la rândul lor sunt baze mai puternice decât amoniacul. În ceea ce privește proprietățile de bază ale aminelor terțiare, atunci dacă vorbim despre reacțiile în soluții apoase, proprietățile de bază ale aminelor terțiare sunt mult mai slabe decât cele ale aminelor secundare și chiar puțin mai slabe decât ale celor primare. Acest lucru se datorează obstacolelor sterice, care afectează semnificativ rata de protonare a aminei. Cu alte cuvinte, trei substituenți „blochează” atomul de azot și împiedică interacțiunea acestuia cu cationii H +.

Interacțiunea cu acizii

Atât aminele saturate libere, cât și soluțiile lor apoase interacționează cu acizii. În acest caz, se formează săruri:

Deoarece proprietățile de bază ale aminelor saturate sunt mai pronunțate decât cele ale amoniacului, astfel de amine reacționează chiar și cu acizi slabi, cum ar fi carbonic:

Sărurile de amine sunt solide care sunt foarte solubile în apă și slab solubile în solvenți organici nepolari. Interacțiunea sărurilor de amine cu alcalii duce la eliberarea de amine libere, similar modului în care amoniacul este înlocuit prin acțiunea alcalinelor asupra sărurilor de amoniu:

2. Aminele limitatoare primare reacţionează cu acidul azot pentru a forma alcoolii corespunzători, azot N2 şi apă. De exemplu:

trăsătură caracteristică Această reacție este formarea azotului gazos, în legătură cu care este calitativă pentru aminele primare și este folosită pentru a le distinge de secundare și terțiare. Trebuie remarcat faptul că, cel mai adesea, această reacție este efectuată prin amestecarea aminei nu cu o soluție de acid azotic în sine, ci cu o soluție de sare de acid azot (nitrit) și apoi adăugarea unui acid mineral puternic la acest amestec. Când nitriții interacționează cu acizi minerali puternici, se formează acid azot, care reacţionează apoi cu o amină:

Aminele secundare dau lichide uleioase în condiții similare, așa-numitele N-nitrozamine, dar această reacție în realitate USE sarcini nu apare în chimie. Aminele terțiare nu reacţionează cu acidul azot.

Arderea completă a oricăror amine duce la formarea de dioxid de carbon, apă și azot:

Interacțiunea cu haloalcanii

Este de remarcat faptul că exact aceeași sare se obține prin acțiunea clorurii de hidrogen asupra unei amine mai substituite. În cazul nostru, în timpul interacțiunii clorurii de hidrogen cu dimetilamină:

Obținerea de amine:

1) Alchilarea amoniacului cu haloalcani:

În cazul lipsei de amoniac, în locul unei amine, se obține sarea acestuia:

2) Reducerea cu metale (la hidrogen din seria de activitate) in mediu acid:

urmat de tratarea soluției cu alcali pentru a elibera amina liberă:

3) Reacția amoniacului cu alcoolii prin trecerea amestecului lor prin oxid de aluminiu încălzit. În funcție de proporțiile de alcool/amină, se formează amine primare, secundare sau terțiare:

Proprietățile chimice ale anilinei

Anilină - denumirea banală de aminobenzen, care are formula:

După cum se poate vedea din ilustrație, în molecula de anilină gruparea amino este direct legată de inelul aromatic. În astfel de amine, așa cum sa menționat deja, proprietățile de bază sunt mult mai puțin pronunțate decât în ​​amoniac. Deci, în special, anilina practic nu reacționează cu apa și acizii slabi, cum ar fi carbonicul.

Interacțiunea anilinei cu acizii

Anilina reacționează cu acizii anorganici puternici și moderat puternici. În acest caz, se formează săruri de fenilamoniu:

Interacțiunea anilinei cu halogenii

După cum sa menționat deja la începutul acestui capitol, gruparea amino din aminele aromatice este atrasă în inelul aromatic, care, la rândul său, reduce densitatea electronilor pe atomul de azot și, ca urmare, o crește în nucleul aromatic. O creștere a densității electronilor în nucleul aromatic duce la faptul că reacțiile de substituție electrofilă, în special, reacțiile cu halogeni, au loc mult mai ușor, în special în pozițiile orto și para față de grupa amino. Deci, anilina interacționează ușor cu apa cu brom, formând un precipitat alb de 2,4,6-tribromanilină:

Această reacție este calitativă pentru anilină și adesea vă permite să o determinați printre alți compuși organici.

Interacțiunea anilinei cu acidul azotat

Anilina reacționează cu acidul azot, dar având în vedere specificitatea și complexitatea acestei reacții în UTILIZARE reală nu apare în chimie.

Reacții de alchilare a anilinei

Cu ajutorul alchilării secvenţiale a anilinei la atomul de azot cu derivaţi de halogen ai hidrocarburilor se pot obţine amine secundare şi terţiare:

Obținerea anilinei

1. Reducerea nitrobenzenului cu metale în prezența acizilor puternici neoxidanți:

C 6 H 5 -NO 2 + 3Fe + 7HCl = + Cl- + 3FeCl 2 + 2H 2 O

Cl - + NaOH \u003d C 6 H 5 -NH 2 + NaCl + H 2 O

Ca metale, pot fi folosite orice metale care sunt până la hidrogen în seria de activitate.

Reacția clorobenzenului cu amoniacul:

C 6 H 5 -Cl + 2NH 3 → C 6 H 5 NH 2 + NH 4 Cl

Proprietățile chimice ale aminoacizilor

Aminoacizi denumește compuși în moleculele cărora există două tipuri grup functional- grupări amino (-NH 2) şi carboxi- (-COOH).

Cu alte cuvinte, aminoacizii pot fi considerați derivați ai acizilor carboxilici, în moleculele cărora unul sau mai mulți atomi de hidrogen sunt înlocuiți cu grupări amino.

Astfel, formula generală a aminoacizilor poate fi scrisă ca (NH 2) x R(COOH) y, unde x și y sunt cel mai adesea egale cu unul sau doi.

Deoarece aminoacizii au atât o grupare amino, cât și o grupare carboxil, ei prezintă proprietăți chimice similare atât cu aminele, cât și cu acizii carboxilici.

Proprietățile acide ale aminoacizilor

Formarea sărurilor cu alcalii și carbonați de metale alcaline

Esterificarea aminoacizilor

Aminoacizii pot intra într-o reacție de esterificare cu alcooli:

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O

Proprietățile de bază ale aminoacizilor

1. Formarea sărurilor la interacțiunea cu acizii

NH 2 CH 2 COOH + HCl → + Cl -

2. Interacțiunea cu acidul azotat

NH2-CH2-COOH + HNO2 → HO-CH2-COOH + N2 + H2O

Notă: interacțiunea cu acidul azot are loc în același mod ca și cu aminele primare

3. Alchilare

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 I → + I -

4. Interacțiunea aminoacizilor între ei

Aminoacizii pot reacționa între ei pentru a forma peptide - compuși care conțin în moleculele lor o legătură peptidică -C (O) -NH-

Totodată, trebuie menționat că în cazul unei reacții între doi aminoacizi diferiți, fără respectarea unor condiții specifice de sinteză, se produce simultan formarea diferitelor dipeptide. Deci, de exemplu, în loc de reacția glicinei cu alanină de mai sus, care duce la glicilanină, poate apărea o reacție care duce la alanilglicină:

În plus, o moleculă de glicină nu reacționează neapărat cu o moleculă de alanină. Reacțiile de peptizare au loc și între moleculele de glicină:

Si alanina:

În plus, deoarece moleculele peptidelor rezultate, ca și moleculele originale de aminoacizi, conțin grupări amino și grupări carboxil, peptidele în sine pot reacționa cu aminoacizi și alte peptide datorită formării de noi legături peptidice.

Aminoacizii individuali sunt utilizați pentru a produce polipeptide sintetice sau așa-numitele fibre de poliamidă. Deci, în special, folosind policondensarea acidului 6-aminohexanoic (ε-aminocaproic), nailonul este sintetizat în industrie:

Rășina de nailon obținută în urma acestei reacții este utilizată pentru producția de fibre textile și materiale plastice.

Formarea sărurilor interne ale aminoacizilor în soluție apoasă

În soluții apoase, aminoacizii există în principal sub formă de săruri interne - ioni bipolari (zwitterioni):

Obținerea de aminoacizi

1) Reacția acizilor carboxilici clorurati cu amoniacul:

Cl-CH 2 -COOH + 2NH 3 \u003d NH 2 -CH 2 -COOH + NH 4 Cl

2) Defalcarea (hidroliza) proteinelor sub acțiunea soluțiilor de acizi minerali puternici și alcalii.

Toți aminoacizii naturali pot fi împărțiți în următoarele grupe principale:

1) aminoacizi limitatori alifatici(glicina, alanina);

2) aminoacizi care conțin sulf(cisteină);

3) aminoacizi cu o grupare hidroxil alifatică(serină);

4) aminoacizi aromatici(fenilalanină, tirozină);

5) aminoacizi cu un radical acid(acid glutamic);

6) aminoacizi cu un radical bazic(lizina).

Izomerie.În toți a-aminoacizii, cu excepția glicinei, atomul de carbon a este legat de patru substituenți diferiți, astfel încât toți acești aminoacizi pot exista ca doi izomeri care sunt imagini în oglindă unul cu celălalt.

Chitanță. unu. Hidroliza proteinelor produce de obicei amestecuri complexe de aminoacizi. Cu toate acestea, au fost dezvoltate o serie de metode care fac posibilă obținerea de aminoacizi puri individuali din amestecuri complexe.

2. Înlocuirea unui halogen cu o grupare aminoîn haloacizii corespunzători. Această metodă de obținere a aminoacizilor este complet analogă cu producția de amine din derivații de halogen ai alcanilor și amoniacului:

proprietăți fizice. Aminoacizii sunt substanțe solide cristaline, foarte solubile în apă și ușor solubile în solvenți organici. Mulți aminoacizi au un gust dulce. Se topesc la temperaturi ridicate și, de obicei, se descompun pe măsură ce fac acest lucru. Ele nu pot intra în stare de vapori.

Proprietăți chimice. Aminoacizii sunt compuși amfoteri organici. Acestea conțin două grupe funcționale de natură opusă în moleculă: o grupă amino cu proprietăți bazice și o grupă carboxil cu proprietăți acide. Aminoacizii reacţionează atât cu acizii cât şi cu bazele:

Când aminoacizii sunt dizolvați în apă, gruparea carboxil desparte un ion de hidrogen, care se poate alătura grupului amino. Aceasta creează sare internă, a cărui moleculă este un ion bipolar:

Transformările acido-bazice ale aminoacizilor în diverse medii pot fi reprezentate prin următoarea schemă:

Soluțiile apoase de aminoacizi au un mediu neutru, alcalin sau acid, în funcție de numărul de grupe funcționale. Deci, acidul glutamic formează o soluție acidă (două grupe -COOH, una -NH 2), lizină - alcalină (o grupă -COOH, două -NH 2).

Aminoacizii pot reacționa cu alcoolii în prezența acidului clorhidric gazos pentru a forma un ester:

Cea mai importantă proprietate a aminoacizilor este capacitatea lor de a se condensa pentru a forma peptide.

Peptide. Peptide. sunt produșii de condensare a două sau mai multe molecule de aminoacizi. Două molecule de aminoacizi pot reacționa între ele prin eliminarea unei molecule de apă și formarea unui produs în care fragmentele sunt legate. legătură peptidică-CO-NH-.

Compusul rezultat se numește dipeptidă. O moleculă de dipeptidă, ca și aminoacizii, conține o grupă amino și o grupă carboxil și poate reacționa cu încă o moleculă de aminoacizi:

Produsul de reacție se numește tripeptidă. Procesul de formare a lanțului peptidic poate, în principiu, să continue la nesfârșit (policondensare) și să conducă la substanțe cu o greutate moleculară foarte mare (proteine).

Principala proprietate a peptidelor este capacitatea de a se hidroliza.În timpul hidrolizei, are loc clivarea completă sau parțială a lanțului peptidic și se formează peptide mai scurte cu o greutate moleculară mai mică sau a-aminoacizi care alcătuiesc lanțul. Analiza produselor hidrolizei complete face posibilă determinarea compoziției de aminoacizi a peptidei. Hidroliza completă are loc cu încălzirea prelungită a peptidei cu acid clorhidric concentrat.

Hidroliza peptidelor poate avea loc într-un mediu acid sau alcalin, precum și sub acțiunea enzimelor. În medii acide și alcaline, se formează săruri de aminoacizi:

Hidroliza enzimatică este importantă prin faptul că are loc selectiv, t . e. vă permite să scindați secțiuni strict definite ale lanțului peptidic.

Reacții calitative pentru aminoacizi. unu) Toți aminoacizii sunt oxidați ninhidrina cu formarea de produse, colorate în culoarea albastru-violet. Această reacție poate fi folosită pentru cuantificare aminoacizi prin metoda spectrofotometrică. 2) Când aminoacizii aromatici sunt încălziți cu acid azotic concentrat, inelul benzenic este nitrat și se formează compuși de culoare galbenă. Această reacție se numește xantoproteină(din greaca. xanthos - galben).

Veverițe. Proteinele sunt polipeptide naturale cu greutăți moleculare mari. (de la 10.000 la zeci de milioane). Ele fac parte din toate organismele vii și îndeplinesc o varietate de funcții biologice.

Structura. Există patru niveluri în structura lanțului polipeptidic. Structura primară a unei proteine ​​este secvența specifică de aminoacizi din lanțul polipeptidic. Lanțul peptidic are o structură liniară doar într-un număr mic de proteine. În majoritatea proteinelor, lanțul peptidic este pliat în spațiu într-un anumit mod.

Structura secundară este conformația lanțului polipeptidic, adică modul în care lanțul este răsucit în spațiu datorită legăturilor de hidrogen dintre grupările NH și CO. Principala modalitate de așezare a lanțului este o spirală.

Structura terțiară a unei proteine ​​este o configurație tridimensională a unui helix răsucit în spațiu. Structura terțiară este formată din punți disulfurice -S-S- între reziduurile de cisteină situate în diferite locuri ale lanțului polipeptidic. De asemenea, în formarea structurii terțiare sunt implicate interacțiuni ionice grupări încărcate opus NH 3 + şi COO- şi interacțiuni hidrofobe, adică dorința unei molecule de proteine ​​de a se ondula astfel încât reziduurile de hidrocarburi hidrofobe să fie în interiorul structurii.

Structura terțiară este cea mai înaltă formă de organizare spațială a proteinelor. Cu toate acestea, unele proteine ​​(cum ar fi hemoglobina) au Structura cuaternară, care se formează datorită interacțiunii dintre diferitele lanțuri polipeptidice.

Proprietăți fizice proteinele sunt foarte diverse și determinate de structura lor. De proprietăți fizice proteinele sunt împărțite în două clase: proteine ​​globulare se dizolvă în apă sau se formează soluții coloidale, proteine ​​fibrilare insolubil în apă.

Proprietăți chimice. unu . Distrugerea structurii secundare și terțiare a unei proteine ​​în timp ce se menține structura primară se numește denaturare. . Apare la încălzire, modificând aciditatea mediului, acțiunea radiațiilor. Un exemplu de denaturare este coagularea albușurilor atunci când ouăle sunt fierte. Denaturarea este fie reversibilă, fie ireversibilă. Denaturarea ireversibilă poate fi cauzată de formarea de substanțe insolubile atunci când sărurile de metale grele - plumb sau mercur - acționează asupra proteinelor.

2. Hidroliza proteinelor este distrugerea ireversibilă a structurii primare într-o soluție acidă sau alcalină cu formarea de aminoacizi. Analizând produsele de hidroliză, se poate stabili compoziţia cantitativă proteine.

3. Pentru proteine, există mai multe răspunsuri de calitate. Toți compușii care conțin o legătură peptidică dau o culoare violet atunci când sunt expuși la săruri de cupru (II) într-o soluție alcalină. Această reacție se numește biuret. Proteinele care conțin reziduuri de aminoacizi aromatici (fenilalanină, tirozină) dau o culoare galbenă atunci când sunt expuse la concentrat. acid azotic (xantoproteină reacţie).

semnificație biologică proteine:

1. Absolut toate reacțiile chimice din organism au loc în prezența catalizatorilor - enzime. Toate enzimele cunoscute sunt molecule de proteine. Proteinele sunt catalizatori foarte puternici și selectivi. Ele accelerează reacțiile de milioane de ori și fiecare reacție are propria sa enzimă.

2. Unele proteine ​​îndeplinesc funcții de transport și transportă molecule sau ioni către locurile de sinteză sau acumulare. De exemplu, proteinele din sânge hemoglobină transportă oxigenul către țesuturi și proteine mioglobina stochează oxigen în mușchi.

3. Proteinele sunt elementele de bază ale celulelor. Dintre acestea se construiesc tesuturi de sustinere, musculare, tegumentare.

4. Proteinele joacă un rol important în sistemul imunitar al organismului. Există proteine ​​specifice (anticorpi), care sunt capabili să recunoască și să lege obiecte străine - viruși, bacterii, celule străine.

5. Proteinele receptorului primesc și transmit semnale de la celulele vecine sau de la mediu inconjurator. De exemplu, acțiunea luminii asupra retinei este percepută de fotoreceptorul rodopsina. Receptorii activați de substanțe cu greutate moleculară mică, cum ar fi acetilcolina, transmit impulsuri nervoase la joncțiunile celulelor nervoase.

Din lista de mai sus a funcțiilor proteice, este clar că proteinele sunt vitale pentru orice organism și, prin urmare, sunt cea mai importantă componentă a alimentelor. În procesul de digestie, proteinele sunt hidrolizate în aminoacizi, care servesc drept materie primă pentru sinteza proteinelor necesare acestui organism. Există aminoacizi pe care organismul nu este capabil să-i sintetizeze singur și îi dobândește doar cu alimente. Acești aminoacizi se numesc de neînlocuit.

Lectura: Informatii generale despre polimeri și clasificarea lor.

Aminoacizii sunt unitățile chimice structurale sau „blocurile de construcție” care alcătuiesc proteinele. Aminoacizii sunt 16% azot, care este principala lor diferență chimică față de ceilalți doi nutrienți cei mai importanți - carbohidrați și grăsimi. Importanța aminoacizilor pentru organism este determinată de rolul uriaș pe care îl joacă proteinele în toate procesele vieții.

Fiecare organism viu, de la cele mai mari animale la microbi mici, este alcătuit din proteine. Diferite forme de proteine ​​sunt implicate în toate procesele care au loc în organismele vii. În corpul uman, proteinele formează mușchi, ligamente, tendoane, toate organele și glandele, părul, unghiile. Proteinele fac parte din lichide și oase. Enzimele și hormonii care catalizează și reglează toate procesele din organism sunt, de asemenea, proteine. O deficiență a acestor nutrienți în organism poate duce la un dezechilibru de apă, ceea ce provoacă umflături.

Fiecare proteină din organism este unică și există pentru scopuri specifice. Proteinele nu sunt interschimbabile. Ele sunt sintetizate în organism din aminoacizi, care se formează ca urmare a descompunerii proteinelor găsite în Produse alimentare. Astfel, aminoacizii, și nu proteinele în sine, sunt cele mai valoroase elemente ale nutriției. Pe lângă faptul că aminoacizii formează proteine ​​care fac parte din țesuturile și organele corpului uman, unii dintre aceștia acționează ca neurotransmițători (neurotransmițători) sau sunt precursorii acestora.

Neurotransmițătorii sunt substanțe chimice care transmit impulsurile nervoase de la o celulă nervoasă la alta. Astfel, unii aminoacizi sunt esențiali pentru funcționarea normală a creierului. Aminoacizii contribuie la faptul că vitaminele și mineralele își îndeplinesc în mod adecvat funcțiile. Unii aminoacizi furnizează energie direct țesutului muscular.

În corpul uman, mulți aminoacizi sunt sintetizați în ficat. Cu toate acestea, unele dintre ele nu pot fi sintetizate în organism, așa că o persoană trebuie să le obțină cu alimente. Acești aminoacizi esențiali includ histidină, izoleucină, leucină, lizină, metionină, fenilalanină, treonină, triptofan și valină. Aminoacizi care sunt sintetizati in ficat: alanina, arginina, asparagina, acid aspartic, citrulina, cisteina, acid gama-aminobutiric, glutamina si acid glutamic, glicina, ornitina, prolina, serina, taurina, tirozina.

Procesul de sinteză a proteinelor este în desfășurare în organism. În cazul în care lipsește cel puțin un aminoacid esențial, formarea proteinelor se oprește. Acest lucru poate duce la o mare varietate de probleme grave - de la indigestie la depresie și încetinirea creșterii.

Cum apare o astfel de situație? Mai ușor decât ți-ai putea imagina. Mulți factori duc la acest lucru, chiar dacă dieta ta este echilibrată și consumi suficiente proteine. Malabsorbția în tractul gastro-intestinal, infecția, trauma, stresul, anumite medicamente, procesul de îmbătrânire și alte dezechilibre nutritive din organism pot duce toate la deficiențe esențiale de aminoacizi.

Trebuie avut în vedere că toate cele de mai sus nu înseamnă că consumul unei cantități mari de proteine ​​va ajuta la rezolvarea oricăror probleme. De fapt, nu contribuie la menținerea sănătății.

Excesul de proteine ​​creează un stres suplimentar pentru rinichi și ficat, care au nevoie să proceseze produsele metabolismului proteic, principalul fiind amoniacul. Este foarte toxic pentru organism, așa că ficatul îl prelucrează imediat în uree, care apoi intră în fluxul sanguin la rinichi, unde este filtrată și excretată.

Atâta timp cât cantitatea de proteine ​​nu este prea mare și ficatul funcționează bine, amoniacul este neutralizat imediat și nu dăunează. Dar dacă există prea mult și ficatul nu poate face față neutralizării sale (ca urmare a malnutriției, indigestiei și/sau bolilor hepatice), se creează un nivel toxic de amoniac în sânge. În acest caz, pot apărea o mulțime de probleme grave de sănătate, până la encefalopatie hepatică și comă.

O concentrație prea mare de uree provoacă, de asemenea, leziuni renale și dureri de spate. Prin urmare, nu cantitatea este importantă, ci calitatea proteinelor consumate cu alimente. In prezent, este posibila obtinerea de aminoacizi esentiali si neesentiali sub forma de suplimente alimentare biologic active.

Acest lucru este deosebit de important în diferite boli și atunci când se utilizează diete de reducere. Vegetarienii au nevoie de astfel de suplimente care conțin aminoacizi esențiali pentru ca organismul să primească tot ceea ce este necesar pentru sinteza normală a proteinelor.

Există diferite tipuri de suplimente de aminoacizi. Aminoacizii fac parte din unele multivitamine, amestecuri de proteine. Există formule disponibile comercial care conţin complecşi de aminoacizi sau care conţin unul sau doi aminoacizi. Se prezintă sub diferite forme: capsule, tablete, lichide și pulberi.

Majoritatea aminoacizilor există sub două forme, structura chimică a unuia fiind o imagine în oglindă a celuilalt. Ele sunt numite forme D și L, cum ar fi D-cistina și L-cistina.

D înseamnă dextra (dreapta în latină), iar L înseamnă levo (respectiv, stânga). Acești termeni denotă direcția de rotație a helixului, care este structura chimică a unei molecule date. Proteinele organismelor animale și vegetale sunt create în principal de formele L ale aminoacizilor (cu excepția fenilalaninei, care este reprezentată de formele D, L).

Suplimentele alimentare care conțin L-aminoacizi sunt considerate a fi mai potrivite pentru procesele biochimice ale corpului uman.
Aminoacizii liberi sau nelegați sunt forma cea mai pură. Prin urmare, atunci când alegeți un supliment de aminoacizi, ar trebui să se acorde preferință produselor care conțin aminoacizi L-cristalini, conform standardizării Farmacopeei Americane (USP). Ele nu trebuie digerate și sunt absorbite direct în fluxul sanguin. După administrarea orală, acestea sunt absorbite foarte repede și, de regulă, nu provoacă reacții alergice.

Aminoacizii individuali se iau pe stomacul gol, cel mai bine dimineața sau între mese, cu o cantitate mică de vitamine B6 și C. Dacă luați un complex de aminoacizi care include toți aminoacizii esențiali, acest lucru se face cel mai bine la 30 de minute după sau 30 de minute înainte de masă. Cel mai bine este să luați atât aminoacizi esențiali individuali, cât și un complex de aminoacizi, dar în timp diferit. Aminoacizii separati nu trebuie luati mult timp, mai ales in doze mari. Recomandați recepția în termen de 2 luni cu o pauză de 2 luni.

Alanina

Alanina contribuie la normalizarea metabolismului glucozei. S-a stabilit o relație între excesul de alanină și infecția cu virusul Epstein-Barr, precum și sindromul de oboseală cronică. O formă de alanină, beta-alanina, este un constituent al acidului pantotenic și al coenzimei A, unul dintre cei mai importanți catalizatori din organism.

Arginina

Arginina încetinește creșterea tumorilor, inclusiv a cancerului, prin stimularea sistemului imunitar al organismului. Crește activitatea și dimensiunea timusului, care produce limfocite T. În acest sens, arginina este utilă persoanelor care suferă de infecție HIV și neoplasme maligne.

De asemenea, este folosit pentru afecțiuni hepatice (ciroză și degenerare grasă), favorizează procesele de detoxifiere la nivelul ficatului (în primul rând neutralizarea amoniacului). Lichidul seminal conține arginină, așa că este folosit uneori în tratamentul infertilității la bărbați. Există, de asemenea, o cantitate mare de arginină în țesutul conjunctiv și în piele, astfel încât utilizarea sa este eficientă pentru diferite leziuni. Arginina este o componentă metabolică importantă în țesutul muscular. Ajută la menținerea unui echilibru optim de azot în organism, deoarece este implicat în transportul și neutralizarea excesului de azot din organism.

Arginina ajută la reducerea greutății, deoarece provoacă o anumită reducere a depozitelor de grăsime corporală.

Arginina face parte din multe enzime și hormoni. Are un efect stimulator asupra producției de insulină de către pancreas ca componentă a vasopresinei (hormonul hipofizar) și ajută la sinteza hormonului de creștere. Deși arginina este sintetizată în organism, producția ei poate fi redusă la nou-născuți. Sursele de arginină sunt ciocolata, nucile de cocos, produsele lactate, gelatina, carnea, ovăzul, arahidele, boabele de soia, nucile, făina albă, grâul și germeni de grâu.

Persoanele cu infecții virale, inclusiv Herpes simplex, nu ar trebui să ia suplimente de arginină și ar trebui să evite alimentele bogate în arginină. Mamele însărcinate și care alăptează nu ar trebui să ia suplimente de arginină. Luarea în doze mici de arginină este recomandată pentru afecțiunile articulațiilor și țesutului conjunctiv, pentru toleranța afectată la glucoză, bolile hepatice și leziuni. Utilizarea pe termen lung nu este recomandată.

Asparagină

Asparagina este necesară pentru a menține echilibrul în procesele care au loc în sistemul nervos central: previne atât excitația excesivă, cât și inhibiția excesivă. Este implicat în sinteza aminoacizilor din ficat.

Deoarece acest aminoacid îmbunătățește vitalitatea, suplimentarea pe bază de el este folosită pentru oboseală. De asemenea, joacă un rol important în procesele metabolice. Acidul aspartic este adesea prescris pentru boli ale sistemului nervos. Este util pentru sportivi, precum și pentru încălcări ale funcției hepatice. În plus, stimulează sistemul imunitar prin creșterea producției de imunoglobuline și anticorpi.

Acidul aspartic se gaseste in cantitati mari in proteinele vegetale obtinute din semintele germinate si in produsele din carne.

Carnitina

Strict vorbind, carnitina nu este un aminoacid, dar structura sa chimică este similară cu cea a aminoacizilor și, prin urmare, sunt considerați de obicei împreună. Carnitina nu este implicată în sinteza proteinelor și nu este un neurotransmițător. Funcția sa principală în organism este transportul acizilor grași cu lanț lung, în procesul de oxidare a căror energie este eliberată. Este una dintre principalele surse de energie pentru țesutul muscular. Astfel, carnitina crește conversia grăsimilor în energie și previne depunerea grăsimilor în organism, în primul rând în inimă, ficat și mușchii scheletici.

Carnitina reduce probabilitatea de a dezvolta complicații ale diabetului zaharat asociate cu tulburări ale metabolismului grăsimilor, încetinește degenerarea grasă a ficatului în alcoolismul cronic și riscul de boli de inimă. Are capacitatea de a reduce nivelul trigliceridelor din sânge, de a promova pierderea în greutate și de a crește forța musculară la pacienții cu boli neuromusculare și de a spori efectul antioxidant al vitaminelor C și E.

Se crede că unele variante ale distrofiilor musculare sunt asociate cu deficiența de carnitină. Cu astfel de boli, oamenii ar trebui să primească mai mult din această substanță decât este cerut de norme.

Poate fi sintetizat în organism în prezența fierului, tiaminei, piridoxinei și a aminoacizilor lizină și metionină. Sinteza carnitinei se realizează și în prezența unei cantități suficiente de vitamina C. O cantitate insuficientă din oricare dintre acești nutrienți în organism duce la o deficiență de carnitină. Carnitina intră în organism cu alimente, în primul rând cu carne și alte produse de origine animală.

Majoritatea cazurilor de deficit de carnitină sunt asociate cu un defect determinat genetic în procesul de sinteză a acesteia. Manifestările posibile ale deficienței de carnitină includ tulburări de conștiență, dureri de inimă, slăbiciune musculară și obezitate.

Barbatii, datorita masei musculare mai mari, au nevoie de mai multa carnitina decat femeile. Vegetarienii sunt mai predispuși să aibă deficit de acest nutrient decât ne-vegetarienii, deoarece carnitina nu se găsește în proteinele vegetale.

Mai mult, metionina și lizina (aminoacizi necesari pentru sinteza carnitinei) nu se găsesc nici în alimentele vegetale în cantități suficiente.

Vegetarienii ar trebui să ia suplimente sau să mănânce alimente îmbogățite cu lizină, cum ar fi fulgii de porumb, pentru a obține carnitina de care au nevoie.

Carnitina se prezintă în suplimente alimentare sub diferite forme: sub formă de D, L-carnitină, D-carnitină, L-carnitină, acetil-L-carnitină.
Este de preferat să luați L-carnitină.

citrulina

Citrulina se găsește predominant în ficat. Crește aportul de energie, stimulează sistemul imunitar, iar în procesul de metabolism se transformă în L-arginină. Neutralizează amoniacul, care dăunează celulelor hepatice.

cisteină și cistină

Acești doi aminoacizi sunt strâns legați unul de celălalt, fiecare moleculă de cistina este formată din două molecule de cisteină conectate între ele. Cisteina este foarte instabilă și se transformă ușor în L-cistină și, astfel, un aminoacid este ușor transformat în altul atunci când este necesar.

Ambii aminoacizi conțin sulf și joacă un rol important în formarea țesuturilor pielii, sunt importanți pentru procesele de detoxifiere. Cisteina face parte din alfa-keratina - principala proteină a unghiilor, pielii și părului. Promovează formarea de colagen și îmbunătățește elasticitatea și textura pielii. Cisteina este o componentă a altor proteine ​​ale corpului, inclusiv a unor enzime digestive.

Cisteina ajută la neutralizarea unor substanțe toxice și protejează organismul de efectele dăunătoare ale radiațiilor. Este unul dintre cei mai puternici antioxidanti, iar efectul sau antioxidant este sporit atunci cand este luat cu vitamina C si seleniu.

Cisteina este un precursor al glutationului, o substanță care protejează ficatul și celulele creierului de deteriorarea alcoolului, a anumitor medicamente și a substanțelor toxice găsite în fumul de țigară. Cisteina se dizolvă mai bine decât cistina și este utilizată mai rapid în organism, deci este mai des folosită în tratamentul complex al diferitelor boli. Acest aminoacid se formează în organism din L-metionină, cu prezența obligatorie a vitaminei B6.

Aportul suplimentar de cisteină este necesar pentru artrita reumatoidă, bolile arteriale și cancerul. Accelerează recuperarea după operații, arde, leagă metalele grele și fierul solubil. Acest aminoacid accelerează, de asemenea, arderea grăsimilor și formarea țesutului muscular.

L-cisteina are capacitatea de a descompune mucusul din căile respiratorii, motiv pentru care este adesea folosită pentru bronșită și emfizem. Accelerează procesul de vindecare în bolile respiratorii și joacă un rol important în activarea leucocitelor și limfocitelor.

Deoarece această substanță crește cantitatea de glutation în plămâni, rinichi, ficat și măduva osoasă roșie, încetinește procesul de îmbătrânire, de exemplu, prin reducerea numărului de pete de vârstă. N-acetilcisteina este mai eficientă în creșterea nivelului de glutation în organism decât cistina sau chiar glutationul în sine.

Persoanele cu diabet ar trebui să fie atenți atunci când iau suplimente cu cisteină, deoarece are capacitatea de a inactiva insulina. Dacă aveți cistinurie, o afecțiune genetică rară care provoacă pietre de cistină, nu trebuie să luați cisteină.

Dimetilglicina

Dimetilglicina este un derivat al glicinei, cel mai simplu aminoacid. Este o componentă a multor substanțe importante, cum ar fi aminoacizii metionină și colină, unii hormoni, neurotransmițători și ADN.

Dimetilglicina se găsește în cantități mici în produsele din carne, semințe și cereale. Deși niciun simptom nu este asociat cu deficitul de dimetilglicină, suplimentarea cu dimetilglicină are o serie de efecte benefice, inclusiv îmbunătățirea energiei și a performanței mentale.

Dimetilglicina stimulează, de asemenea, sistemul imunitar, reduce colesterolul și trigliceridele din sânge, ajută la normalizarea tensiunii arteriale și a nivelului de glucoză și, de asemenea, contribuie la normalizarea funcției multor organe. De asemenea, este folosit pentru crize epileptice.

Acid gamma aminobutiric

Acidul gamma-aminobutiric (GABA) acționează ca un neurotransmițător al sistemului nervos central din organism și este indispensabil pentru metabolismul din creier. Este format dintr-un alt aminoacid - glutamina. Reduce activitatea neuronilor și previne supraexcitarea celulelor nervoase.

Acidul gamma-aminobutiric ameliorează excitarea și are un efect calmant, poate fi luat la fel ca tranchilizante, dar fără riscul de dependență. Acest aminoacid este utilizat în tratamentul complex al epilepsiei și hipertensiunii arteriale. Deoarece are un efect relaxant, este utilizat în tratamentul disfuncțiilor sexuale. În plus, GABA este prescris pentru tulburarea de deficit de atenție. Cu toate acestea, un exces de acid gamma-aminobutiric poate crește anxietatea, poate provoca dificultăți de respirație și tremurări ale membrelor.

Acid glutamic

Acidul glutamic este un neurotransmitator care transmite impulsuri in sistemul nervos central. Acest aminoacid joacă un rol important în metabolismul carbohidraților și favorizează pătrunderea calciului prin bariera hemato-encefalică.

Acest aminoacid poate fi folosit de celulele creierului ca sursă de energie. De asemenea, neutralizează amoniacul prin eliminarea atomilor de azot în procesul de formare a unui alt aminoacid - glutamina. Acest proces este singura modalitate de a neutraliza amoniacul din creier.

Acidul glutamic este utilizat în corectarea tulburărilor de comportament la copii, precum și în tratamentul epilepsiei, distrofiei musculare, ulcerelor, afecțiunilor hipoglicemice, complicațiilor terapiei cu insulină pentru diabetul zaharat și tulburărilor de dezvoltare psihică.

Glutamina

Glutamina este aminoacidul cel mai frecvent găsit în formă liberă în mușchi. Pătrunde foarte ușor în bariera hemato-encefalică și în celulele creierului trece în acid glutamic și invers, în plus, crește cantitatea de acid gamma-aminobutiric, care este necesar pentru menținerea funcționării normale a creierului.

Acest aminoacid menține, de asemenea, un echilibru acido-bazic normal în organism și o stare sănătoasă a tractului gastrointestinal și este necesar pentru sinteza ADN și ARN.

Glutamina este un participant activ în metabolismul azotului. Molecula sa conține doi atomi de azot și se formează din acid glutamic prin adăugarea unui atom de azot. Astfel, sinteza glutaminei ajută la eliminarea excesului de amoniac din țesuturi, în primul rând din creier, și la transportul azotului în organism.

Glutamina se găsește în cantități mari în mușchi și este folosită pentru a sintetiza proteine ​​în celulele musculare scheletice. Prin urmare, suplimentele de glutamină sunt folosite de culturisti și în diverse diete, precum și pentru a preveni pierderea musculară în boli precum malignitatea și SIDA, după intervenții chirurgicale și în timpul repausului prelungit la pat.

În plus, glutamina este utilizată și în tratamentul artritei, bolilor autoimune, fibrozei, bolilor tractului gastrointestinal, ulcerelor peptice, bolilor țesutului conjunctiv.

Acest aminoacid îmbunătățește activitatea creierului și, prin urmare, este utilizat pentru epilepsie, sindrom de oboseală cronică, impotență, schizofrenie și demență senilă. L-glutamina reduce pofta patologică de alcool, prin urmare este utilizată în tratamentul alcoolismului cronic.

Glutamina se găsește în multe alimente, atât vegetale, cât și animale, dar este ușor distrusă de căldură. Spanacul și pătrunjelul sunt surse bune de glutamina, cu condiția să fie consumate crude.

Suplimentele alimentare care conțin glutamina trebuie depozitate doar într-un loc uscat, altfel glutamina va fi transformată în amoniac și acid piroglutamic. Nu luați glutamina pentru ciroza hepatică, boli de rinichi, sindrom Reye.

Glutation

Glutationul, ca și carnitina, nu este un aminoacid. După structura chimică, este o tripeptidă obținută în organism din cisteină, acid glutamic și glicină.

Glutationul este un antioxidant. Cea mai mare parte a glutationului se găsește în ficat (o parte din el este eliberată direct în fluxul sanguin), precum și în plămâni și tractul gastrointestinal.

Este necesar pentru metabolismul carbohidraților și, de asemenea, încetinește îmbătrânirea datorită efectului asupra metabolismului lipidic și previne apariția aterosclerozei. Deficiența de glutation afectează în primul rând sistemul nervos, provocând tulburări de coordonare, procese de gândire și tremor.

Cantitatea de glutation din organism scade odată cu vârsta. În acest sens, persoanele în vârstă ar trebui să-l primească suplimentar. Cu toate acestea, este de preferat să folosiți suplimente nutritive care conțin cisteină, acid glutamic și glicină - adică substanțe care sintetizează glutation. Cel mai eficient este aportul de N-acetilcisteină.

Glicina

Glicina încetinește degenerarea țesutului muscular, deoarece este o sursă de creatină, o substanță găsită în țesutul muscular și utilizată în sinteza ADN-ului și ARN-ului. Glicina este esențială pentru sinteza acizilor nucleici, acizilor biliari și a aminoacizilor neesențiali în organism.

Face parte din multe preparate antiacide folosite pentru bolile stomacului, este utilă pentru repararea țesuturilor deteriorate, deoarece se găsește în cantități mari în piele și țesutul conjunctiv.

Acest aminoacid este esențial pentru funcționarea normală a sistemului nervos central și pentru menținerea sănătății bune a prostatei. Acționează ca un neurotransmițător inhibitor și astfel poate preveni crizele epileptice.

Glicina este folosită în tratamentul psihozei maniaco-depresive, poate fi eficientă și în hiperactivitate. Un exces de glicină în organism provoacă o senzație de oboseală, dar o cantitate adecvată asigură organismului energie. Dacă este necesar, glicina din organism poate fi transformată în serină.

Histidină

Histidina este un aminoacid esențial care promovează creșterea și repararea țesuturilor, face parte din tecile de mielină care protejează celulele nervoase și este, de asemenea, necesară pentru formarea globulelor roșii și albe din sânge. Histidina protejează organismul de efectele dăunătoare ale radiațiilor, promovează eliminarea metalelor grele din organism și ajută la combaterea SIDA.

Un conținut prea mare de histidină poate duce la stres și chiar la tulburări mentale (excitare și psihoză).

Nivelurile inadecvate de histidină din organism agravează artrita reumatoidă și surditatea asociată cu afectarea nervului auditiv. Metionina ajută la scăderea nivelului de histidină din organism.

Histamina, o componentă foarte importantă a multor reacții imunologice, este sintetizată din histidină. De asemenea, promovează excitarea sexuală. În acest sens, aportul simultan de suplimente alimentare care conțin histidină, niacină și piridoxină (necesare pentru sinteza histaminei) poate fi eficient în tulburările sexuale.

Deoarece histamina stimulează secreția sucului gastric, utilizarea histidinei ajută la tulburările digestive asociate cu aciditatea scăzută a sucului gastric.

Persoanele care suferă de boală maniaco-depresivă nu ar trebui să ia histidină decât dacă a fost stabilit în mod clar un deficit al acestui aminoacid. Histidina se găsește în orez, grâu și secară.

izoleucina

Isoleucina este unul dintre BCAA și aminoacizii esențiali necesari pentru sinteza hemoglobinei. De asemenea, stabilizează și reglează nivelul zahărului din sânge și procesele de alimentare cu energie.Metabolismul izoleucinei are loc în țesutul muscular.

Combinat cu izoleucina și valină (BCAA) crește rezistența și promovează recuperarea țesutului muscular, ceea ce este deosebit de important pentru sportivi.

Isoleucina este esențială pentru multe boli mintale. Deficiența acestui aminoacid duce la simptome similare cu hipoglicemia.

Sursele alimentare de izoleucină includ migdale, caju, carne de pui, năut, ouă, pește, linte, ficat, carne, secară, majoritatea semințelor, proteine ​​din soia.

Există suplimente alimentare biologic active care conțin izoleucină. În acest caz, este necesar să se mențină echilibrul corect între izoleucină și ceilalți doi aminoacizi cu lanț ramificat BCAA - leucină și valină.

Leucina

Leucina este un aminoacid esențial, împreună cu izoleucina și valina, unul dintre cei trei aminoacizi cu lanț ramificat BCAA. Acționând împreună, protejează țesutul muscular și sunt surse de energie, contribuind, de asemenea, la refacerea oaselor, pielii, mușchilor, așa că utilizarea lor este adesea recomandată în perioada de recuperare după accidentări și operații.

De asemenea, leucina scade oarecum nivelul zahărului din sânge și stimulează eliberarea hormonului de creștere. Sursele alimentare de leucină includ orezul brun, fasolea, carnea, nucile, soia și făina de grâu.

Suplimentele alimentare biologic active care conțin leucină sunt utilizate în combinație cu valină și izoleucină. Acestea trebuie luate cu prudență pentru a nu provoca hipoglicemie. Excesul de leucină poate crește cantitatea de amoniac din organism.

Lizina

Lizina este un aminoacid esențial care se găsește în aproape toate proteinele. Este necesar pentru formarea și creșterea osoasă normală la copii, favorizează absorbția calciului și menține metabolismul normal al azotului la adulți.

Acest aminoacid este implicat în sinteza anticorpilor, hormonilor, enzimelor, formarea colagenului și repararea țesuturilor. Lizina este utilizată în perioada de recuperare după operații și leziuni sportive. De asemenea, scade nivelul trigliceridelor serice.

Lizina are efect antiviral, mai ales împotriva virusurilor care provoacă herpes și infecții respiratorii acute. Suplimentele care conțin lizină în combinație cu vitamina C și bioflavonoide sunt recomandate pentru bolile virale.

Deficitul acestui aminoacid esențial poate duce la anemie, sângerare în globul ocular, tulburări enzimatice, iritabilitate, oboseală și slăbiciune, apetit scăzut, creștere lentă și scădere în greutate, precum și tulburări ale sistemului reproducător.

Sursele alimentare de lizină sunt brânza, ouăle, peștele, laptele, cartofii, carnea roșie, soia și produsele din drojdie.

Metionină

Metionina este un aminoacid esențial care ajută la procesarea grăsimilor, prevenind depunerea acestora în ficat și pe pereții arterelor. Sinteza taurinei și cisteinei depinde de cantitatea de metionină din organism. Acest aminoacid favorizează digestia, asigură procese de detoxifiere (în primul rând neutralizarea metalelor toxice), reduce slăbiciunea musculară, protejează împotriva expunerii la radiații și este util pentru osteoporoză și alergii chimice.

Acest aminoacid este utilizat în terapia complexă a artritei reumatoide și a toxemiei sarcinii. Metionina are un efect antioxidant pronunțat, deoarece este o sursă bună de sulf, care inactivează radicalii liberi. Este folosit pentru sindromul Gilbert, disfuncție hepatică. Metionina este, de asemenea, necesară pentru sinteza acizilor nucleici, a colagenului și a multor alte proteine. Este util pentru femeile care iau contraceptive hormonale orale. Metionina scade nivelul de histamină din organism, ceea ce poate fi util în schizofrenie atunci când cantitatea de histamină este crescută.

Metionina din organism este transformată în cisteină, care este precursorul glutationului. Acest lucru este foarte important în caz de otrăvire, când este necesară o cantitate mare de glutation pentru a neutraliza toxinele și a proteja ficatul.

Surse alimentare de metionină: leguminoase, ouă, usturoi, linte, carne, ceapă, soia, semințe și iaurt.

Ornitina

Ornitina ajută la eliberarea hormonului de creștere, care promovează arderea grăsimilor în organism. Acest efect este sporit de utilizarea ornitinei în combinație cu arginină și carnitină. Ornitina este, de asemenea, necesară pentru sistemul imunitar și pentru funcționarea ficatului, participând la procesele de detoxifiere și refacerea celulelor hepatice.

Ornitina din organism este sintetizată din arginină și, la rândul său, servește ca precursor pentru citrulina, prolina, acidul glutamic. Concentrații mari de ornitină se găsesc în piele și țesutul conjunctiv, astfel încât acest aminoacid ajută la repararea țesuturilor deteriorate.

Suplimentele alimentare care conțin ornitină nu trebuie administrate copiilor, mamelor însărcinate sau care alăptează sau persoanelor cu antecedente de schizofrenie.

Fenilalanină

Fenilalanina este un aminoacid esențial. În organism, se poate transforma într-un alt aminoacid - tirozina, care, la rândul său, este folosită în sinteza a doi neurotransmițători principali: dopamina și norepinefrina. Prin urmare, acest aminoacid afectează starea de spirit, reduce durerea, îmbunătățește memoria și capacitatea de învățare și suprimă apetitul. Este utilizat în tratamentul artritei, depresiei, durerilor menstruale, migrenei, obezității, bolii Parkinson și schizofreniei.

Fenilalanina se prezintă sub trei forme: L-fenilalanina (forma naturală și face parte din majoritatea proteinelor din corpul uman), D-fenilalanina (o formă sintetică în oglindă, are efect analgezic), DL-fenilalanina (combină proprietățile benefice ale cele două forme anterioare, este de obicei folosit pentru sindromul premenstrual.

Suplimentele alimentare biologic active care conțin fenilalanină nu se administrează femeilor însărcinate, persoanelor cu crize de anxietate, diabet, hipertensiune arterială, fenilcetonurie, melanom pigmentar.

Proline

Prolina îmbunătățește starea pielii prin creșterea producției de colagen și reducerea pierderii acestuia odată cu vârsta. Ajută la refacerea suprafețelor cartilaginoase ale articulațiilor, întărește ligamentele și mușchiul inimii. Pentru a întări țesutul conjunctiv, prolina este cel mai bine utilizată în combinație cu vitamina C.

Prolina intră în organism în principal din produse din carne.

Senin

Serina este necesară pentru metabolismul normal al grăsimilor și acizilor grași, pentru creșterea țesutului muscular și pentru menținerea unui sistem imunitar normal.

Serina este sintetizată în organism din glicină. Ca agent de hidratare, este inclus în multe produse cosmetice și preparate dermatologice.

taurină

Taurina se găsește în concentrații mari în mușchiul inimii, celulele albe din sânge, mușchii scheletici și sistemul nervos central. Este implicat în sinteza multor alți aminoacizi și face parte, de asemenea, din componenta principală a bilei, care este necesară pentru digestia grăsimilor, absorbția vitaminelor liposolubile și pentru menținerea nivelului normal de colesterol din sânge.

Prin urmare, taurina este utilă în ateroscleroză, edem, boli de inimă, hipertensiune arterială și hipoglicemie. Taurina este esențială pentru metabolismul normal al sodiului, potasiului, calciului și magneziului. Împiedică excreția de potasiu din mușchiul inimii și, prin urmare, ajută la prevenirea anumitor tulburări de ritm cardiac. Taurina are un efect protector asupra creierului, mai ales atunci când este deshidratată. Se foloseste in tratamentul anxietatii si agitatiei, epilepsiei, hiperactivitatii, convulsiilor.

Suplimentele alimentare cu taurină se administrează copiilor cu sindrom Down și distrofie musculară. În unele clinici, acest aminoacid este inclus în terapia complexă a cancerului de sân. Excreția excesivă a taurinei din organism are loc în diferite afecțiuni și tulburări metabolice.

Aritmiile, tulburările de formare a trombocitelor, candidoza, stresul fizic sau emoțional, bolile intestinale, deficiența de zinc și abuzul de alcool duc la o deficiență de taurină în organism. Abuzul de alcool perturbă, de asemenea, capacitatea organismului de a absorbi taurina.

În diabet, nevoia organismului de taurină crește și invers, administrarea de suplimente alimentare care conțin taurină și cistină reduce nevoia de insulină. Taurina se găsește în ouă, pește, carne, lapte, dar nu se găsește în proteinele vegetale.

Se sintetizează în ficat din cisteină și din metionină în alte organe și țesuturi ale corpului, cu condiția să existe o cantitate suficientă de vitamina B6. Cu tulburări genetice sau metabolice care interferează cu sinteza taurinei, este necesar să luați suplimente alimentare cu acest aminoacid.

Treonina

Treonina este un aminoacid esențial care contribuie la menținerea metabolismului proteic normal în organism. Este important pentru sinteza colagenului si elastinei, ajuta ficatul si este implicat in metabolismul grasimilor in combinatie cu acid aspartic si metionina.

Treonina se găsește în inimă, sistemul nervos central, mușchii scheletici și previne depunerea grăsimilor în ficat. Acest aminoacid stimulează sistemul imunitar, deoarece promovează producția de anticorpi. Treonina se găsește în cantități foarte mici în cereale, astfel încât vegetarienii sunt mai susceptibili de a avea deficit de acest aminoacid.

triptofan

Triptofanul este un aminoacid esențial necesar pentru producerea niacinei. Este folosit pentru a sintetiza serotonina în creier, unul dintre cei mai importanți neurotransmițători. Triptofanul este utilizat pentru insomnie, depresie și pentru a stabiliza starea de spirit.

Ajută la sindromul de hiperactivitate la copii, este utilizat pentru boli de inimă, pentru a controla greutatea corporală, a reduce apetitul și, de asemenea, pentru a crește eliberarea hormonului de creștere. Ajută la atacurile de migrenă, ajută la reducerea efectelor nocive ale nicotinei. Deficiența de triptofan și magneziu poate exacerba spasmele arterelor coronare.

Cele mai bogate surse alimentare de triptofan includ orezul brun, brânza de țară, carnea, alunele și proteinele din soia.

tirozină

Tirozina este un precursor al neurotransmitatorilor norepinefrina si dopamina. Acest aminoacid este implicat în reglarea dispoziției; o lipsă de tirozină duce la o deficiență de norepinefrină, care, la rândul său, duce la depresie. Tirozina suprimă pofta de mâncare, ajută la reducerea depozitelor de grăsime, promovează producția de melatonină și îmbunătățește funcțiile glandelor suprarenale, ale glandei tiroide și ale glandei pituitare.

Tirozina este, de asemenea, implicată în metabolismul fenilalaninei. Hormonii tiroidieni sunt formați prin adăugarea de atomi de iod la tirozină. Prin urmare, nu este surprinzător faptul că nivelul scăzut al tirozinei plasmatice este asociat cu hipotiroidism.

Alte simptome ale deficitului de tirozină includ tensiune arterială scăzută, temperatură scăzută a corpului și sindromul picioarelor neliniştite.

Suplimentele alimentare cu tirozină sunt folosite pentru a ameliora stresul și se crede că ajută la sindromul de oboseală cronică și la narcolepsie. Sunt folosiți pentru anxietate, depresie, alergii și dureri de cap, precum și pentru retragerea medicamentelor. Tirozina poate fi utilă în boala Parkinson. Sursele naturale de tirozină sunt migdalele, avocado, bananele, produsele lactate, semințele de dovleac și semințele de susan.

Tirozina poate fi sintetizată din fenilalanină în corpul uman. Suplimentele de fenilalanină sunt luate cel mai bine la culcare sau cu alimente bogate în carbohidrați.

Pe fondul tratamentului cu inhibitori de monoaminoxidază (de obicei prescriși pentru depresie), ar trebui să abandonați aproape complet produsele care conțin tirozină și să nu luați suplimente alimentare cu tirozină, deoarece acest lucru poate duce la o creștere neașteptată și bruscă a tensiunii arteriale.

Valină

Valina este un aminoacid esential care are efect stimulator, unul dintre aminoacizii BCAA, deci poate fi folosit de muschi ca sursa de energie. Valina este esențială pentru metabolismul muscular, repararea țesuturilor deteriorate și pentru menținerea metabolismului normal al azotului în organism.

Valina este adesea folosită pentru a corecta deficiențe severe de aminoacizi rezultate din dependența de droguri. Nivelurile sale excesiv de ridicate în organism pot duce la simptome cum ar fi parestezii (pielea de găină) până la halucinații.
Valina se găsește în următoarele alimente: cereale, carne, ciuperci, produse lactate, alune, proteine ​​din soia.

Suplimentarea valinei trebuie echilibrată cu alte BCAA, L-leucină și L-izoleucină.

BIOSINTEZA PROTEINELOR PE RIBOZOM

Aminoacizi - (acizi aminocarboxilici; amk) - compuși organici, în molecule din care conțin simultancarboxil și grupări amine (grupe amino). Acestea. Apot fi luați în considerare minoacizi, ca derivaţi ai acizilor carboxilici în care unul sau mai mulţi atomi de hidrogen sunt înlocuiţi cu grupări amino.

• grupare carboxil (carboxil) -COOH este o grupare monovalentă funcțională care face parte din acizii carboxilici și determină proprietățile lor acide.
• Grupa amino - grupare monovalentă chimică funcțională -NH2,un radical organic care conține un atom de azot și doi atomi de hidrogen.

Sunt cunoscuți peste 200 de aminoacizi naturali care pot fi clasificate în diferite moduri. Clasificarea structurală se bazează pe poziția grupurilor funcționale pe poziția alfa, beta, gama sau delta a aminoacidului.

Pe lângă această clasificare, există și altele, de exemplu, clasificarea după polaritate, nivelul pH-ului, precum și tipul de grupare a catenei laterale (aminoacizi alifatici, aciclici, aromatici, aminoacizi care conțin hidroxil sau sulf etc.).

Sub formă de proteine, aminoacizii sunt a doua componentă (după apă) a mușchilor, celulelor și altor țesuturi ale corpului uman. Aminoacizii joacă rol decisivîn procese precum transportul neurotransmițătorilor și biosinteza.

Structura generală a aminoacizilor. Alfa aminoacizi. Izomerizarea aminoacizilor.

Aminoacizi- compuși organici importanți din punct de vedere biologic, formați dintr-o grupare amino (-NH 2) și un acid carboxilic (-COOH), și având o catenă laterală specifică fiecărui aminoacid. Elementele cheie ale aminoacizilor sunt carbonul, hidrogenul, oxigenul și azotul. Alte elemente se găsesc în lanțul lateral al anumitor aminoacizi.

Orez. unu - Structura generalăα-aminoacizi care alcătuiesc proteinele (cu excepția prolinei). Părțile constitutive ale unei molecule de aminoacizi sunt gruparea amino NH 2, gruparea carboxil COOH, radicalul (diferit pentru toți α-aminoacizii), atomul de carbon α (în centru).

În structura aminoacizilor, lanțul lateral specific fiecărui aminoacid este notat cu litera R. Atomul de carbon adiacent grupării carboxil se numește carbon alfa, iar aminoacizii a căror catenă laterală este legată de acest atom se numesc aminoacizi alfa. Sunt cea mai abundentă formă de aminoacizi din natură.

În aminoacizii alfa, cu excepția glicinei, carbonul alfa este carbonul chiral. Pentru aminoacizii ale căror lanțuri de carbon sunt atașate la un carbon alfa (cum ar fi lizina (L-lizină)), carbonii sunt desemnați ca alfa, beta, gamma, delta și așa mai departe. Unii aminoacizi au o grupare amino atașată de carbonul beta sau gamma și, prin urmare, sunt numiți aminoacizi beta sau gamma.

În funcție de proprietățile lanțurilor laterale, aminoacizii sunt împărțiți în patru grupe. Lanțul lateral poate face din aminoacid un acid slab, o bază slabă sau un emulgator (dacă lanțul lateral este polar) sau o substanță hidrofobă, slab absorbantă (dacă lanțul lateral este nepolar).

Termenul "aminoacid cu lanț ramificat" se referă la aminoacizi care au catene laterale neliniare alifatice, acestea sunt leucină, izoleucină și valină.

Proline- singurul aminoacid proteinogen, a cărui grupare laterală este atașată grupării alfa-amino și, astfel, este și singurul aminoacid proteinogen care conține o amină secundară în această poziție. Din punct de vedere chimic, prolina este astfel un iminoacid, deoarece îi lipsește o grupare amino primară, deși nomenclatura biochimică actuală încă îl clasifică drept aminoacid, precum și „alfa-aminoacid N-alchilat” ( Iminoacizi- acizi carboxilici care conțin o grupare imino (NH). Ele fac parte din proteine, metabolismul lor este strâns legat de metabolismul aminoacizilor. După proprietățile lor, iminoacizii sunt aproape de aminoacizi, iar ca urmare a hidrogenării catalitice, iminoacizii sunt transformați în aminoacizi.Grupul Imino- grupa moleculara NH. Divalent. Conținut în secundar amine și peptide. Radicalul divalent de amoniac nu există sub formă liberă).

ALFA AMINOACIZI

Aminoacizi, având atât o grupare amină, cât și o grupare carboxil, sunt atașate la primul atom de carbon (alfa) și au sens specialîn biochimie. Aceștia sunt cunoscuți ca 2-, alfa sau alfa-aminoacizi (formula generală în cele mai multe cazuri este H2NCHRCOOH, unde R este un substituent organic, cunoscut sub numele de „catenă laterală”); adesea termenul „aminoacid” se referă în mod specific la ei.

Aceștia sunt 22 de aminoacizi proteinogeni (adică „care servesc pentru a construi proteine”) care se combină în lanțuri peptidice („polipeptide”), oferind construcția unei game largi de proteine. Sunt L-stereoizomeri (izomeri „stângaci”), deși unii dintre D-aminoacizii (izomerii „dreapci”) apar în unele bacterii și unele antibiotice.

Orez. 2. Legătura peptidică - un tip de legătură amidă care apare în timpul formării proteinelor și peptidelor ca urmare a interacțiunii grupării α-amino (-NH 2) a unui aminoacid cu α -grupare carboxil(—COOH) altui aminoacid.

Doi aminoacizi (1) și (2) formează o dipeptidă (un lanț de doi aminoacizi) și o moleculă de apă. După același tiparribozomgenerează și lanțuri mai lungi de aminoacizi: polipeptide și proteine. Diferiții aminoacizi care sunt „componentele de bază” ale unei proteine ​​diferă în radicalul R.

IZOMERIA OPTICĂ A AMINOACIZILOR

Orez. 3. Izomerii optici ai aminoacidului alanina

În funcție de poziția grupării amino față de al 2-lea atom de carbon, sunt izolați α-, β-, γ- și alți aminoacizi. Pentru organismul mamifer, α-aminoacizii sunt cei mai caracteristici. Toți α-aminoacizii care fac parte din organismele vii, cu excepțiaglicina, conțin un atom de carbon asimetric(treoninași izoleucinaconţin doi atomi asimetrici) şi au activitate optică. Aproape toți α-aminoacizii naturali au o configurație L și numai L-aminoacizii sunt incluși în compoziția proteinelor sintetizate pe ribozomi.

Toți alfa aminoacizii standard, cu excepția glicinei, pot exista în una din două forme enantiomeri , numiți aminoacizi L sau D, care sunt imagini în oglindă unul cu celălalt.

D, L - Sistem de desemnare stereoizomer.

Conform acestui sistem, configurația L este atribuită unui stereozomer, în care, în proiecțiile Fisher, grupul de referință este situat la stânga liniei verticale (din latină „laevus” - stânga). Trebuie amintit că în proiecții Fisher atomul de carbon cel mai oxidat este situat în partea de sus (de regulă, acest atom face parte din grupările carboxil COOH sau carbonil CH \u003d O.). În plus, în proiecția Fisher, toate legăturile orizontale sunt îndreptate către observator, în timp ce legăturile verticale sunt îndepărtate de la observator. În consecință, dacă grup de referinta situat în proiecția Fisher din dreapta, stereoizomerul are o configurație D (din latină „dexter” - dreapta).În α-aminoacizi grupuri de referință servesc ca grupări NH2.

Enantiomerii - perechestereoizomerii, care sunt imagini în oglindă unele ale altora, incompatibile în spațiu. Palmele drepte și stângi pot servi ca o ilustrare clasică a doi enantiomeri: au aceeași structură, dar orientare spațială diferită.Existența formelor enantiomerice este asociată cu prezența unei molecule chiralitate - proprietăți care nu trebuie combinate în spațiu cu imaginea în oglindă..

Enantiomerii au proprietăți fizice identice. Ele pot fi distinse numai prin interacțiunea cu un mediu chiral, de exemplu, prin radiația luminoasă. Enantiomerii se comportă în același mod reacții chimice cu reactivi achirali într-un mediu achiral. Cu toate acestea, dacă reactantul, catalizatorul sau solventul este chiral, reactivitatea enantiomerilor va diferi în general.Majoritatea compușilor naturali chirali (aminoacizi, monozaharide) există ca 1 enantiomer.Conceptul de enantiomeri este important în produse farmaceutice, deoarece. diferiți enantiomeri ai medicamentelor au diferiți activitate biologică.

BIOSINTEZA PROTEINELOR PE RIBOZOM

AMINOACIZI STANDARD

(proteinogen)

Vezi subiectul: și Structura aminoacizilor proteinogeni

În procesul de biosinteză a proteinelor, 20 de α-aminoacizi sunt incluși în lanțul polipeptidic, codificat cod genetic(vezi Fig. 4). Pe lângă acești aminoacizi, numiți proteinogeni sau standard, unele proteine ​​conțin aminoacizi specifici nestandard care apar din aminoacizii standard în procesul de modificări post-translaționale.

Notă: Recent, selenocisteina și pirolizina încorporate translațional sunt uneori considerate aminoacizi proteinogeni. Acestea sunt așa-numitele Al 21-lea și al 22-lea aminoacizi.

Aminoacizi sunt compuși structurali (monomeri) care alcătuiesc proteinele. Ele se combină între ele pentru a forma lanțuri polimerice scurte numite peptide cu lanț lung, polipeptide sau proteine. Acești polimeri sunt liniari și neramificați, fiecare aminoacid din lanț atașat la doi aminoacizi adiacenți.

Orez. 5. Ribozomi în procesul de translație (sinteza proteinelor)

Procesul de construire a unei proteine ​​se numește translație și implică adăugarea treptată a aminoacizilor la lanțul proteic în creștere prin intermediul ribozimelor, efectuată de ribozom. Ordinea în care sunt adăugați aminoacizii este citită în codul genetic de un șablon ARNm, care este o copie a lui ARN una dintre genele corpului.

Traducere - biosinteza proteinelor pe ribozom

Orez. 6 C etapele de alungire a polipeptidei.

Douăzeci și doi de aminoacizi sunt incluși în mod natural în polipeptide și sunt numiți aminoacizi proteinogeni sau naturali. Dintre acestea, 20 sunt codificate folosind codul genetic universal.

Cele 2 rămase, selenocisteina și pirolizina, sunt încorporate în proteine ​​printr-un mecanism sintetic unic. Selenocisteina se formează atunci când ARNm tradus include un element SECIS care provoacă un codon UGA în loc de un codon stop. Pirolizina este folosită de unele arhei metanogene ca parte a enzimelor necesare pentru producerea metanului. Este codificat cu codonul UAG, care acționează în mod normal ca un codon stop în alte organisme. Codonul UAG este urmat de secvența PYLIS.

Orez. 7. Lanț polipeptidic - structura primară a unei proteine.

Proteinele au 4 niveluri de organizare structurală: primar, secundar, terțiar și cuaternar. Structura primară este secvența reziduurilor de aminoacizi din lanțul polipeptidic. Structura primară a unei proteine ​​este de obicei descrisă folosind denumiri de o literă sau trei litere pentru reziduurile de aminoacizi. Structura secundară este o ordonare locală a unui fragment dintr-un lanț polipeptidic stabilizat de legături de hidrogen. Structura terțiară este structura spațială a unei polipeptide lanţ. Structural este format din elemente ale structurii secundare, stabilizate tipuri variate interacțiuni în care interacțiunile hidrofobe joacă un rol crucial. Structura cuaternară (sau subunitate, domeniu) - aranjament reciproc mai multe lanțuri polipeptidice ca parte a unui singur complex proteic.

Orez. opt. Organizarea structurală proteine

AMINOACIZI NESTANDARD

(Neproteinogen)

Pe lângă aminoacizii standard, există mulți alți aminoacizi care sunt numiți neproteinogeni sau nestandard. Astfel de aminoacizi fie nu se găsesc în proteine ​​(de exemplu, L-carnitină, GABA), fie nu sunt produși direct izolat de mașinile celulare standard (de exemplu, hidroxiprolina și selenometionina).

Aminoacizii non-standard găsiți în proteine ​​sunt formați prin modificare post-translațională, adică modificare după translație în timpul sintezei proteinelor. Aceste modificări sunt adesea necesare pentru funcția sau reglarea proteinelor; de exemplu, carboxilarea glutamatului permite o legare îmbunătățită a ionilor de calciu, iar hidroxilarea prolinei este importantă pentru menținerea țesutului conjunctiv. Un alt exemplu este formarea hipusinei în factorul de inițiere a translației EIF5A prin modificarea unui rest de lizină. Astfel de modificări pot determina, de asemenea, localizarea proteinei, de exemplu, adăugarea de grupări hidrofobe lungi poate determina legarea proteinei la membrana fosfolipidă.

Unii aminoacizi non-standard nu se găsesc în proteine. Acestea sunt lantionina, acidul 2-aminoizobutiric, dehidroalanina și acidul gama-aminobutiric. Aminoacizii non-standard apar adesea ca căi metabolice intermediare pentru aminoacizii standard - de exemplu, ornitina și citrulina apar în ciclul ornitinei ca parte a catabolismului acid.

O excepție rară de la dominanța alfa-aminoacizilor în biologie este beta-aminoacidul Beta-alanina (acid 3-aminopropanoic), care este utilizat pentru a sintetizaacid pantotenic(vitamina B5), o componentă a coenzimei A din plante și microorganisme. În special, este produs bacterii cu acid propionic.

Funcțiile aminoacizilor

FUNCTII PROTEINE SI NON-PROTEINE

Mulți aminoacizi proteinogenici și neproteinogeni joacă, de asemenea, roluri importante non-proteice în organism. De exemplu, în creierul uman, glutamatul (acidul glutamic standard) și acidul gama-aminobutiric ( GABA, un gamma-aminoacid nestandard), sunt principalii neurotransmitatori excitatori si inhibitori. Hidroxiprolina (componenta principală a colagenului țesutului conjunctiv) este sintetizată din prolină; pentru sinteza se foloseste aminoacidul standard glicina porfirine utilizat în eritrocite. Carnitina non-standard este utilizată pentru transportul lipidelor.

Datorită semnificației lor biologice, aminoacizii joacă un rol important în nutriție și sunt utilizați în mod obișnuit în suplimentele alimentare, îngrășăminte și în tehnologia alimentară. În industrie, aminoacizii sunt utilizați la fabricarea medicamentelor, a materialelor plastice biodegradabile și a catalizatorilor chirali.

1. Aminoacizi, proteine ​​și nutriție

O rol biologicși consecințele deficienței de aminoacizi în corpul uman, vezi informațiile din tabelele cu aminoacizii esențiali și neesențiali.

Când sunt introduși în corpul uman cu alimente, 20 de aminoacizi standard sunt fie utilizați pentru sinteza proteinelor și a altor biomolecule, fie oxidați în uree și dioxid de carbon ca sursă de energie. Oxidarea începe cu îndepărtarea grupării amino prin transaminaze, iar apoi gruparea amino este inclusă în ciclul ureei. Un alt produs de transamidare este acidul ceto, care intră în ciclul acidului citric. Aminoacizii glucogenici pot fi, de asemenea, transformați în glucoză prin gluconeogeneză.

Din 20 de aminoacizi standard, 8 (valină, izoleucină, leucină, lizină, metionină, treonină, triptofan și fenilalanină) sunt numite esențiale deoarece organismul uman nu le poate sintetiza singur din alți compuși în cantitățile necesare creșterii normale, putând fi obținute doar cu alimente. . Cu toate acestea, conform conceptelor moderne, Histidina și Argininasunt deasemenea aminoacizi esentiali pentru copii.Altele pot fi indispensabile în mod condiționat pentru persoanele de o anumită vârstă sau persoanele care au un fel de boală.

In afara de asta, cisteină, Taurina, sunt considerați aminoacizi semi-esențiali la copii (deși taurina nu este din punct de vedere tehnic un aminoacid) deoarece căile metabolice care sintetizează acești aminoacizi nu sunt încă pe deplin dezvoltate la copii. Cantitățile de aminoacizi necesare depind și de vârsta și starea de sănătate a individului, așa că este destul de dificil să dai aici recomandări alimentare generale.

PROTEINE

Veverițe (proteine, polipeptide) - macromoleculară materie organică, format din alfa aminoacizi legate într-un lanț legătură peptidică. În organismele vii, compoziția de aminoacizi a proteinelor este determinată de cod genetic, sinteza în majoritatea cazurilor folosește 20aminoacizi standard.

Orez. 9. Proteinele nu sunt doar alimente... Tipuri de compuși proteici.

Fiecare organism viu este alcătuit din proteine.. Diferite forme proteinele sunt implicate în toate procesele care au loc în organismele vii. În corpul uman, proteinele formează mușchi, ligamente, tendoane, toate organele și glandele, părul, unghiile; Proteinele fac parte din lichide și oase. Enzimele și hormonii care catalizează și reglează toate procesele din organism sunt, de asemenea, proteine.Deficitul de proteine ​​din organism este periculos pentru sănătate. Fiecare proteină este unică și există pentru scopuri specifice.

proteine ​​- parte principală nutriție animale și oameni (surse principale: carne, păsări de curte, pește, lapte, nuci, leguminoase, cereale; într-o măsură mai mică: legume, fructe, fructe de pădure și ciuperci), întrucât toți aminoacizii necesari nu pot fi sintetizați în corpul lor, iar unii trebuie provin din alimente proteice. În timpul digestiei, enzimele descompun proteinele ingerate în aminoacizi, care sunt utilizați pentru a biosintetiza proteinele proprii ale organismului sau sunt descompuși în continuare pentru energie.

Merită subliniat că stiinta moderna pe nutriție afirmă că proteinele trebuie să satisfacă nevoia organismului de aminoacizi, nu doar cantitativ. Aceste substanțe trebuie să intre în corpul uman în anumite proporții între ele.

Procesul de sinteză a proteinelor este în desfășurare în organism. Dacă lipsește cel puțin un aminoacid esențial, formarea proteinelor se oprește.Acest lucru poate duce la o gamă largă de probleme grave de sănătate, de la indigestie la depresie și încetinirea creșterii la copii. Desigur, această luare în considerare a problemei este foarte simplificată, deoarece. funcțiile proteinelor din celulele organismelor vii sunt mai diverse decât funcțiile altor biopolimeri - polizaharide și ADN.

De asemenea, pe lângă proteine, din aminoacizi se formează un număr mare de substanțe neproteice (vezi mai jos) care îndeplinesc funcții speciale. Acestea, de exemplu, includ colina (o substanță asemănătoare vitaminelor care face parte din fosfolipide și este un precursor al neurotransmițătorului acetilcolină - Neurotransmițătorii sunt substanțe chimice care transmit un impuls nervos de la o celulă nervoasă la alta. Astfel, unii aminoacizi sunt esențiali pentru funcţionarea normală a creierului).

2. Funcțiile non-proteice ale aminoacizilor

neurotransmitator de aminoacizi

Notă: Neurotransmițătorii (neurotransmițători, mediatori) sunt substanțe chimice active biologic prin care un impuls electrochimic este transmis de la o celulă nervoasă prin spațiul sinaptic dintre neuroni și, de asemenea, de exemplu, de la neuroni la țesutul muscular sau celulele glandulare. Pentru a primi informații din propriile țesuturi și organe, corpul uman sintetizează substanțe chimice speciale - neurotransmițători.Toate țesuturile și organele interne ale corpului uman, „subordonate” sistemului nervos autonom (ANS), sunt alimentate cu nervi (inervate), adică celulele nervoase controlează funcțiile corpului. Ei, ca și senzorii, colectează informații despre starea corpului și le transmit centrelor adecvate, iar de la ei acțiunile corective merg la periferie. Orice încălcare a reglementării autonome duce la disfuncționalități ale organelor interne. Transferul de informații, sau controlul, se realizează cu ajutorul unor substanțe chimice-intermediari speciali, care se numesc mediatori (din latinescul mediator - mediator) sau neurotransmițători. După natura lor chimică, mediatorii aparțin unor grupe diferite: amine biogene, aminoacizi, neuropeptide etc. În prezent, au fost studiați peste 50 de compuși aparținând mediatorilor.

În corpul uman, mulți aminoacizi sunt utilizați pentru a sintetiza alte molecule, cum ar fi:

• Triptofanul este un precursor al neurotransmitatorului serotonina.

• L-tirozina și precursorul său fenilalanina sunt precursorii neurotransmițătorilor dopaminergici catecolamine, epinefrină și norepinefrină.
  

• Glicina este un precursor al porfirinelor precum heme.
  

• Arginina este un precursor al oxidului nitric.
  

• Ornitina și S-adenosilmetionina sunt precursori ai poliaminelor.
  

• Aspartatul, glicina și glutamina sunt precursori ai nucleotidelor.
  

Cu toate acestea, nu toate funcțiile celorlalți sunt numeroase aminoacizi nestandard. Unii aminoacizi non-standard sunt folosiți de plante pentru a proteja împotriva ierbivorelor. De exemplu, canavanina este un analog al argininei, care se găsește în multe leguminoase și, în special, în cantități mari în Canavalia gladiata (șanțul xifoid). Acest aminoacid protejează plantele de prădători, cum ar fi insectele, și poate provoca boli la oameni atunci când este consumat în unele leguminoase crude.

Clasificarea aminoacizilor proteinogeni

Luați în considerare clasificarea folosind exemplul a 20 de α-aminoacizi proteinogeni necesari pentru sinteza proteinelor

Dintre varietatea de aminoacizi, doar 20 sunt implicați în sinteza proteinelor intracelulare (aminoacizi proteinogenici). De asemenea, în corpul uman au fost găsiți aproximativ 40 de aminoacizi neproteinogeni.Toți aminoacizii proteinogeni sunt α-aminoacizi. Pe exemplul lor, puteți afișa metode suplimentare de clasificare. Numele aminoacizilor sunt de obicei prescurtate la 3 litere (vezi imaginea lanțului polipeptidic din partea de sus a paginii). Profesioniștii în biologie moleculară folosesc, de asemenea, simboluri cu o singură literă pentru fiecare aminoacid.

1. După structura radicalului lateral aloca:

• alifatic (alanina, valina, leucina, izoleucina, prolina, glicina) - compusi care nu contin legaturi aromatice.
  
• aromatice (fenilalanina, tirozina, triptofan)

Compuși aromatici (arene) - compuși organici ciclici care au în compoziție un sistem aromatic. Principalele proprietăți distinctive sunt stabilitatea crescută a sistemului aromatic și, în ciuda nesaturației, tendința la reacții de substituție, mai degrabă decât de adiție. Există compuși aromatici benzoizi (arene și derivați structurali ai arenelor, conțin inele benzenice) și non-benzenoizi (toți ceilalți). Aromaticitate o proprietate aparte a unora compuși chimici, datorită căruia inelul conjugat al legăturilor nesaturate prezintă o stabilitate anormal de mare;

• conţinând sulf (cisteină, metionină) care conține atom de sulf S
  
• conținând grupa OH (serină, treonină, din nou tirozină),
• conţinând suplimentar grupul COOH(acizi aspartic și glutamic),
• adiţional grupa NH2(lizina, arginina, histidina, de asemenea glutamina, asparagina).

2. După polaritatea radicalului lateral

Exista aminoacizi nepolari (aromatici, alifatici) si polari (neincarcati, incarcati negativ si pozitiv).

3. Prin proprietăţi acido-bazice

Proprietățile acido-bazice sunt împărțite în aminoacizi neutri (majoritatea), acizi (acizi aspartic și glutamic) și bazici (lizină, arginină, histidină).

4. Prin indispensabilitate

Dacă este necesar, organismul îi izolează pe cei care nu sunt sintetizați în organism și trebuie aprovizionați cu alimente - aminoacizi esențiali (leucină, izoleucină, valină, fenilalanină, triptofan, treonină, lizină, metionină). Aminoacizii substituibili includ acei aminoacizi al căror schelet de carbon se formează în reacții metabolice și este capabil să obțină cumva o grupare amino cu formarea aminoacidului corespunzător. Doi aminoacizi sunt esențiali condiționat (arginina, histidina), adică sinteza lor are loc în cantități insuficiente, în special pentru copii.

Tabelul 1. Clasificarea aminoacizilor

Structura chimică	Polaritatea lanțului lateral	Punctul izoelectric pI	Greutate moleculară, g/mol	Gradul de hidrofilitate	Polaritatea lanțului lateral
1. Alifatic				Foarte hidrofil
Alanina				Glutamina
Valină*				Asparagină
Glicina				Acid glutamic	10,2
izoleucina*				Histidină	10,3
leucina*				Acid aspartic	11,0
2. Sulf				Lizina*	15,0
Metionină*				Arginina	20,0
cisteină				moderat hidrofil
3. Aromatic				Treonina*
tirozină				Senin
Triptofan*				triptofan*
Fenilalanină*				Proline
4. Oxiaminoacizi				tirozină
Senin				foarte hidrofob
Treonina*