Viteză reactie chimica - modificarea cantităţii uneia dintre substanţele care reacţionează pe unitatea de timp într-o unitate de spaţiu de reacţie.

Următorii factori influențează viteza unei reacții chimice:

• natura reactanților;
• concentrația reactanților;
• suprafața de contact a reactanților (în reacții eterogene);
• temperatura;
• acţiunea catalizatorilor.

Teoria coliziunilor active permite explicarea influenţei unor factori asupra vitezei unei reacţii chimice. Principalele prevederi ale acestei teorii:

• Reacțiile apar atunci când particulele de reactanți care au o anumită energie se ciocnesc.
• Cu cât sunt mai multe particule de reactiv, cu atât sunt mai aproape una de cealaltă, cu atât este mai probabil să se ciocnească și să reacționeze.
• Numai coliziunile eficiente duc la reacție, adică. cele în care „legăturile vechi” sunt distruse sau slăbite și de aceea se pot forma „legături noi”. Pentru a face acest lucru, particulele trebuie să aibă suficientă energie.
• Se numește excesul minim de energie necesar pentru ciocnirea eficientă a particulelor reactante energia de activare Ea.
• Activitate substanțe chimice se manifestă prin energia scăzută de activare a reacțiilor cu participarea lor. Cu cât energia de activare este mai mică, cu atât este mai mare viteza de reacție. De exemplu, în reacțiile dintre cationi și anioni, energia de activare este foarte scăzută, astfel încât astfel de reacții au loc aproape instantaneu.

Influența concentrației de reactanți asupra vitezei de reacție

Pe măsură ce concentrația reactanților crește, viteza reacției crește. Pentru a intra într-o reacție, două particule chimice trebuie să se apropie una de cealaltă, astfel încât viteza de reacție depinde de numărul de ciocniri dintre ele. O creștere a numărului de particule într-un anumit volum duce la ciocniri mai frecvente și la o creștere a vitezei de reacție.

O creștere a presiunii sau o scădere a volumului ocupat de amestec va duce la o creștere a vitezei de reacție care are loc în faza gazoasă.

Pe baza datelor experimentale din 1867, oamenii de știință norvegieni K. Guldberg și P Vaage, și independent de ei în 1865, savantul rus N.I. Beketov a formulat legea de bază a cineticii chimice, care stabilește dependența vitezei de reacție de concentrațiile substanțelor care reacţionează -

Legea acțiunii în masă (LMA):

Viteza unei reacții chimice este proporțională cu produsul concentrațiilor reactanților, luate în puteri egale cu coeficienții acestora din ecuația reacției. („masa care acționează” este un sinonim pentru conceptul modern de „concentrare”)

aA +bB =cC +dd, Unde k este constanta vitezei de reacție

ZDM se efectuează numai pentru reacții chimice elementare care au loc într-o singură etapă. Dacă reacția decurge secvenţial prin mai multe etape, atunci viteza totală a întregului proces este determinată de partea sa cea mai lentă.

Expresii pentru viteze tipuri variate reactii

ZDM se referă la reacții omogene. Dacă reacția este eterogenă (reactivii sunt în diferite stări de agregare), atunci în ecuația MDM intră doar reactivii lichizi sau doar gazoși, iar cei solizi sunt excluși, afectând doar constanta de viteză k.

Molecularitatea reacției este numărul minim de molecule implicate într-un proces chimic elementar. După molecularitate, reacțiile chimice elementare se împart în moleculare (A →) și bimoleculare (A + B →); reacțiile trimoleculare sunt extrem de rare.

Rata reacțiilor eterogene

• Depinde de suprafața de contact a substanțelor, adică asupra gradului de măcinare a substanțelor, completitudinea amestecării reactivilor.
• Un exemplu este arderea lemnului. Un buștean întreg arde relativ încet în aer. Dacă măriți suprafața de contact a lemnului cu aerul, împărțind bușteanul în așchii, viteza de ardere va crește.
• Fierul piroforic se toarnă pe o foaie de hârtie de filtru. În timpul toamnei, particulele de fier devin fierbinți și dau foc hârtiei.

Efectul temperaturii asupra vitezei de reacție

În secolul al XIX-lea, omul de știință olandez Van't Hoff a descoperit experimental că atunci când temperatura crește cu 10 ° C, viteza multor reacții crește de 2-4 ori.

regula lui Van't Hoff

Pentru fiecare creștere cu 10 ◦ C a temperaturii, viteza de reacție crește cu un factor de 2–4.

Aici γ (litera greacă „gamma”) - așa-numitul coeficient de temperatură sau coeficientul van't Hoff, ia valori de la 2 la 4.

Pentru fiecare reacție specifică, coeficientul de temperatură este determinat empiric. Arată exact de câte ori viteza unei anumite reacții chimice (și constanta acesteia) crește cu fiecare creștere de 10 grade a temperaturii.

Regula van't Hoff este folosită pentru a aproxima modificarea constantei de viteză a unei reacții cu creșterea sau scăderea temperaturii. O relație mai precisă între constanta de viteză și temperatură a fost stabilită de chimistul suedez Svante Arrhenius:

Cum Mai mult E o reacție specifică, cea mai mici(la o temperatură dată) va fi constanta de viteză k (și viteza) acestei reacții. O creștere a T duce la o creștere a constantei de viteză, aceasta se explică prin faptul că o creștere a temperaturii duce la o creștere rapidă a numărului de molecule „energetice” capabile să depășească bariera de activare E a .

Influența unui catalizator asupra vitezei de reacție

Este posibilă modificarea vitezei de reacție prin utilizarea unor substanțe speciale care modifică mecanismul de reacție și îl direcționează pe o cale energetic mai favorabilă, cu o energie de activare mai mică.

Catalizatori- Sunt substanțe care participă la o reacție chimică și cresc viteza acesteia, dar la sfârșitul reacției rămân neschimbate calitativ și cantitativ.

Inhibitori- Substante care incetinesc reactiile chimice.

Se numește schimbarea vitezei unei reacții chimice sau a direcției acesteia cu ajutorul unui catalizator cataliză .

§ 12. CINETICA REACŢIILOR ENZIMATIVE

Cinetica reacțiilor enzimatice este știința vitezei reacțiilor enzimatice, dependența lor de diverși factori. Viteza unei reacții enzimatice este determinată de cantitatea chimică a substratului reacționat sau a produsului de reacție rezultat pe unitate de timp pe unitate de volum în anumite condiții:

unde v este viteza reacției enzimatice, este modificarea concentrației substratului sau a produsului de reacție și t este timpul.

Viteza unei reacții enzimatice depinde de natura enzimei, care determină activitatea acesteia. Cu cât activitatea enzimei este mai mare, cu atât viteza reacției este mai mare. Activitatea enzimatică este determinată de viteza reacției catalizate de enzimă. O măsură a activității enzimatice este o unitate standard a activității enzimatice. O unitate standard de activitate a enzimei este cantitatea de enzimă care catalizează conversia a 1 µmol de substrat în 1 minut.

În timpul reacției enzimatice, enzima (E) interacționează cu substratul (S), rezultând formarea unui complex enzimă-substrat, care apoi se descompune odată cu eliberarea enzimei și a produsului (P) al reacției:

Viteza unei reacții enzimatice depinde de mulți factori: concentrația substratului și a enzimei, temperatura, pH-ul mediului, prezența diferitelor substanțe reglatoare care pot crește sau scădea activitatea enzimelor.

Interesant de știut! Enzimele sunt folosite în medicină pentru a diagnostica diferite boli. În infarctul miocardic cauzat de deteriorarea și deteriorarea mușchiului inimii din sânge, conținutul de enzime aspartat transaminaze și alanin aminotransferaze crește brusc. Identificarea activității lor permite diagnosticarea acestei boli.

Efectul concentrațiilor de substrat și enzime asupra vitezei de reacție enzimatică

Luați în considerare efectul concentrației substratului asupra vitezei reacției enzimatice (Fig. 30.). La concentrații scăzute de substrat, viteza este direct proporțională cu concentrația sa; apoi, odată cu creșterea concentrației, viteza de reacție crește mai lent, iar la concentrații foarte mari de substrat, viteza este practic independentă de concentrația sa și atinge valoarea sa maximă (Vmax). . La astfel de concentrații de substrat, toate moleculele de enzimă fac parte din complexul enzimă-substrat și se realizează saturarea completă a situsurilor active ale enzimei, motiv pentru care viteza de reacție în acest caz este practic independentă de concentrația substratului.

Orez. 30. Dependenţa vitezei reacţiei enzimatice de concentraţia substratului

Graficul dependenței activității enzimatice de concentrația substratului este descris de ecuația Michaelis-Menten, care și-a primit numele în onoarea remarcabililor oameni de știință L.Michaelis și M.Menten, care au adus o mare contribuție la studiu. a cineticii reacțiilor enzimatice,

unde v este viteza reacției enzimatice; [S] este concentrația substratului; K M este constanta lui Michaelis.

Să luăm în considerare semnificația fizică a constantei Michaelis. Cu condiția ca v = ½ V max , obținem K M = [S]. Astfel, constanta Michaelis este egală cu concentrația de substrat la care viteza de reacție este jumătate din maxim.

Viteza reacției enzimatice depinde și de concentrația enzimei (Fig. 31). Această relație este liniară.

Orez. 31. Dependenţa vitezei reacţiei enzimatice de concentraţia enzimei

Efectul temperaturii asupra vitezei reacției enzimatice

Dependența vitezei reacției enzimatice de temperatură este prezentată în fig. 32.

Orez. 32. Dependenţa vitezei de reacţie enzimatică de temperatură.

La temperaturi scăzute (până la aproximativ 40 - 50 ° C), o creștere a temperaturii la fiecare 10 ° C, în conformitate cu regula van't Hoff, este însoțită de o creștere a vitezei unei reacții chimice cu 2 - 4 ori. La temperaturi ridicate peste 55 - 60 ° C, activitatea enzimei scade brusc datorită denaturării sale termice și, ca urmare, se observă o scădere bruscă a vitezei reacției enzimatice. Activitatea maximă a enzimelor se observă de obicei în intervalul 40 - 60 o C. Temperatura la care activitatea enzimei este maximă se numește temperatura optimă. Temperatura optimă a enzimelor microorganismelor termofile se află în zona temperaturilor mai ridicate.

Efectul pH-ului asupra vitezei unei reacții enzimatice

Graficul dependenței activității enzimatice de pH este prezentat în fig. 33.

Orez. 33. Influența pH-ului asupra vitezei unei reacții enzimatice

Graficul dependenței de pH este în formă de clopot. Se numește valoarea pH-ului la care activitatea enzimei este maximă pH optim enzimă. Valorile optime ale pH-ului pentru diferite enzime variază foarte mult.

Natura dependenței reacției enzimatice de pH este determinată de faptul că acest indicator afectează:

a) ionizarea reziduurilor de aminoacizi implicate în cataliză,

b) ionizarea substratului,

c) conformaţia enzimei şi situsul activ al acesteia.

Inhibarea enzimatică

Viteza unei reacții enzimatice poate fi redusă prin acțiunea unui număr de substanțe chimice numite inhibitori. Unii inhibitori sunt otrăvitori pentru oameni, cum ar fi cianurile, în timp ce alții sunt utilizați ca medicamente.

Inhibitorii pot fi împărțiți în două tipuri principale: ireversibilși reversibil. Inhibitorii ireversibili (I) se leagă de enzimă pentru a forma un complex, a cărui disociere este imposibilă cu restabilirea activității enzimei:

Un exemplu de inhibitor ireversibil este diizopropilfluorofosfatul (DFF). DPP inhibă enzima acetilcolinesteraza, care joacă un rol important în transmiterea impulsului nervos. Acest inhibitor interacționează cu serina situsului activ al enzimei, blocând astfel activitatea acesteia din urmă. Ca rezultat, capacitatea proceselor celulelor nervoase ale neuronilor de a conduce un impuls nervos este afectată. DFF este unul dintre primii agenți nervoși. Pe baza acestuia, au fost create o serie de relativ non-toxice pentru oameni și animale. insecticide - substanțe otrăvitoare pentru insecte.

Inhibitorii reversibili, spre deosebire de cei ireversibili, pot fi ușor separați de enzimă în anumite condiții. Activitatea acestuia din urmă este restabilită:

Inhibitorii reversibile includ competitivși necompetitiv inhibitori.

Un inhibitor competitiv, fiind un analog structural al substratului, interacționează cu locul activ al enzimei și astfel blochează accesul substratului la enzimă. În acest caz, inhibitorul nu suferă transformări chimice și se leagă de enzimă în mod reversibil. După disocierea complexului EI, enzima se poate lega fie de substrat și de a-l transforma, fie de inhibitor (Fig. 34.). Deoarece atât substratul cât și inhibitorul concurează pentru un loc în situsul activ, această inhibiție se numește competitivă.

Orez. 34. Mecanismul de acţiune al unui inhibitor competitiv.

Inhibitorii competitivi sunt utilizați în medicină. Preparatele de sulfanilamidă au fost utilizate anterior pe scară largă pentru combaterea bolilor infecțioase. Sunt aproape structural de acid para-aminobenzoic(PABA), un factor de creștere esențial pentru multe bacterii patogene. PABA este precursorul acid folic, care servește ca cofactor pentru o serie de enzime. Preparatele de sulfanilamidă acționează ca un inhibitor competitiv al enzimelor pentru sinteza acidului folic din PABA și astfel inhibă creșterea și reproducerea bacteriilor patogene.

Inhibitorii necompetitivi nu sunt similari structural cu substratul, iar în timpul formării EI nu interacționează cu situsul activ, ci cu un alt situs al enzimei. Interacțiunea unui inhibitor cu o enzimă duce la o modificare a structurii acesteia din urmă. Formarea complexului EI este reversibilă, prin urmare, după descompunerea acestuia, enzima este din nou capabilă să atace substratul (Fig. 35).

Orez. 35. Mecanismul de acțiune al unui inhibitor necompetitiv

CN - cianura poate acționa ca un inhibitor necompetitiv. Se leagă de ionii metalici care fac parte din grupările protetice și inhibă activitatea acestor enzime. Otrăvirea cu cianuri este extrem de periculoasă. Pot fi fatale.

Enzime alosterice

Termenul „alosteric” provine din cuvintele grecești allo - altul, stereo - secțiune. Astfel, enzimele alosterice, împreună cu situsul activ, au un alt centru numit centru alosteric(Fig. 36). Substanțele capabile să modifice activitatea enzimelor se leagă de centrul alosteric, aceste substanțe se numesc efectori alosterici. Efectorii sunt pozitivi - activând enzima, iar negativi - inhibitori, adică. reducerea activității enzimelor. Unele enzime alosterice pot fi afectate de doi sau mai mulți efectori.

Orez. 36. Structura unei enzime alosterice.

Reglarea sistemelor multienzimatice

Unele enzime acționează în mod concertat, unindu-se în sisteme multi-enzime, în care fiecare enzimă catalizează o anumită etapă a căii metabolice:

Într-un sistem multienzimatic, există o enzimă care determină viteza întregii secvențe de reacție. Această enzimă, de regulă, este alosterică și este situată la începutul căii matabolice. El este capabil, primind diverse semnale, atât să crească, cât și să scadă viteza reacției catalizate, reglând astfel viteza întregului proces.

Reacția rapidă este determinată de modificarea concentrației molare a unuia dintre reactanți:

V \u003d ± ((C 2 - C 1) / (t 2 - t 1)) \u003d ± (DC / Dt)

Unde C 1 și C 2 sunt concentrațiile molare ale substanțelor în timpii t 1 și, respectiv, t 2 (semnul (+) - dacă viteza este determinată de produsul de reacție, semnul (-) - de substanța originală).

Reacțiile apar atunci când moleculele de reactanți se ciocnesc. Viteza sa este determinată de numărul de ciocniri și de probabilitatea ca acestea să ducă la o transformare. Numărul de ciocniri este determinat de concentrațiile substanțelor care reacţionează, iar probabilitatea unei reacții este determinată de energia moleculelor care se ciocnesc.
Factori care afectează viteza reacțiilor chimice.
1. Natura reactanților. Un rol important îl joacă natura legăturilor chimice și structura moleculelor reactivilor. Reacțiile se desfășoară în direcția distrugerii legăturilor mai puțin puternice și a formării de substanțe cu legături mai puternice. Astfel, sunt necesare energii mari pentru a rupe legăturile din moleculele de H2 și N2; astfel de molecule nu sunt foarte reactive. Pentru a rupe legăturile în moleculele foarte polare (HCl, H 2 O), este necesară mai puțină energie, iar viteza de reacție este mult mai mare. Reacțiile dintre ionii din soluțiile de electroliți au loc aproape instantaneu.
Exemple
Fluorul reacționează exploziv cu hidrogenul la temperatura camerei; bromul reacționează lent cu hidrogenul chiar și atunci când este încălzit.
Oxidul de calciu reactioneaza energic cu apa, eliberand caldura; oxid de cupru - nu reacționează.

2. Concentrarea. Odată cu creșterea concentrației (numărul de particule pe unitate de volum), ciocnirile moleculelor reactante apar mai des - viteza de reacție crește.
Legea maselor active (K. Guldberg, P. Waage, 1867)
Viteza unei reacții chimice este direct proporțională cu produsul concentrațiilor reactanților.

AA + bB + . . . ® . . .

• [A] a [B] b . . .

Constanta vitezei de reacție k depinde de natura reactanților, temperatură și catalizator, dar nu depinde de concentrațiile reactanților.
Sensul fizic al constantei de viteză este că este egală cu viteza de reacție la concentrațiile unitare ale reactanților.
Pentru reacțiile eterogene, concentrația fazei solide nu este inclusă în exprimarea vitezei de reacție.

3. Temperatura. Pentru fiecare creștere cu 10°C a temperaturii, viteza de reacție crește cu un factor de 2-4 (regula lui Van't Hoff). Cu o creștere a temperaturii de la t 1 la t 2, modificarea vitezei de reacție poate fi calculată prin formula:

		(t 2 - t 1) / 10
Vt 2 / Vt 1	= g

(unde Vt 2 și Vt 1 sunt vitezele de reacție la temperaturile t 2 și, respectiv, t 1; g este coeficientul de temperatură al acestei reacții).
Regula lui Van't Hoff este aplicabilă numai într-un interval restrâns de temperatură. Mai precisă este ecuația lui Arrhenius:

• e-Ea/RT

Unde
A este o constantă în funcție de natura reactanților;
R este constanta universală a gazului;

Ea este energia de activare, i.e. energia pe care trebuie să o aibă moleculele care se ciocnesc pentru ca ciocnirea să aibă ca rezultat o transformare chimică.
Diagrama energetică a unei reacții chimice.

reacție exotermă	Reacție endotermă

A - reactivi, B - complex activat (stare de tranziție), C - produse.
Cu cât energia de activare Ea este mai mare, cu atât viteza de reacție crește odată cu creșterea temperaturii.

4. Suprafața de contact a reactanților. Pentru sistemele eterogene (atunci când substanțele sunt în diferite stări de agregare), cu cât suprafața de contact este mai mare, cu atât reacția are loc mai rapid. Suprafața solidelor poate fi mărită prin măcinarea acestora, iar pentru substanțele solubile prin dizolvarea acestora.

5. Cataliza. Substanțele care participă la reacții și cresc viteza acesteia, rămânând neschimbate până la sfârșitul reacției, se numesc catalizatori. Mecanismul de acțiune al catalizatorilor este asociat cu o scădere a energiei de activare a reacției datorită formării de compuși intermediari. La cataliză omogenă reactivii si catalizatorul constituie o singura faza (sunt in aceeasi stare de agregare), cu cataliză eterogenă- diferite faze (sunt în diferite stări de agregare). În unele cazuri, este posibilă încetinirea drastică a cursului proceselor chimice nedorite prin adăugarea de inhibitori în mediul de reacție (fenomenul " cataliză negativă").

Viteza unei reacții chimice depinde de mulți factori, inclusiv natura reactanților, concentrația reactanților, temperatura și prezența catalizatorilor. Să luăm în considerare acești factori.

1). Natura reactanților. Dacă există o interacțiune între substanțele cu o legătură ionică, atunci reacția se desfășoară mai rapid decât între substanțele cu o legătură covalentă.

2.) Concentrația reactanților. Pentru ca o reacție chimică să aibă loc, moleculele reactanților trebuie să se ciocnească. Adică, moleculele trebuie să se apropie atât de aproape una de cealaltă, încât atomii unei particule experimentează acțiunea câmpurilor electrice ale celeilalte. Numai în acest caz vor fi posibile tranzițiile electronilor și rearanjamentele corespunzătoare ale atomilor, în urma cărora se formează molecule de noi substanțe. Astfel, viteza reacțiilor chimice este proporțională cu numărul de ciocniri care au loc între molecule, iar numărul de ciocniri, la rândul său, este proporțional cu concentrația reactanților. Pe baza materialului experimental, oamenii de știință norvegieni Guldberg și Waage și, independent de ei, omul de știință rus Beketov au formulat în 1867 legea de bază a cineticii chimice - legea acțiunii în masă(ZDM): la o temperatură constantă, viteza unei reacții chimice este direct proporțională cu produsul dintre concentrațiile reactanților și puterea coeficienților lor stoichiometrici. Pentru cazul general:

legea acțiunii în masă are forma:

Legea acțiunii în masă pentru o reacție dată se numește principala ecuație cinetică a reacției. În ecuația cinetică de bază, k este constanta vitezei de reacție, care depinde de natura reactanților și de temperatură.

Majoritatea reacțiilor chimice sunt reversibile. În cursul unor astfel de reacții, produsele lor, pe măsură ce se acumulează, reacționează între ele pentru a forma substanțele inițiale:

Viteza de reacție directă:

Rata de feedback:

La momentul echilibrului:

De aici, legea maselor care acționează în stare de echilibru va lua forma:

unde K este constanta de echilibru a reacției.

3) Efectul temperaturii asupra vitezei de reacție. Viteza reacțiilor chimice, de regulă, crește atunci când temperatura este depășită. Să luăm în considerare acest lucru folosind exemplul interacțiunii hidrogenului cu oxigenul.

2H 2 + O 2 \u003d 2H 2 O

La 20 0 C, viteza de reacție este aproape zero și ar fi nevoie de 54 de miliarde de ani pentru ca interacțiunea să treacă cu 15%. La 500 0 C, durează 50 de minute pentru a forma apă, iar la 700 0 C, reacția are loc instantaneu.

Se exprimă dependența vitezei de reacție de temperatură regula lui van't Hoff: cu o creștere a temperaturii cu 10 aproximativ viteza de reacție crește de 2 - 4 ori. Regula lui Van't Hoff este scrisă:

4) Influența catalizatorilor. Viteza reacțiilor chimice poate fi controlată de catalizatori- substanţe care modifică viteza reacţiei şi rămân neschimbate după reacţie. Modificarea vitezei unei reacții în prezența unui catalizator se numește cataliză. Distinge pozitiv(viteza de reacție crește) și negativ(viteza de reacție scade) cataliză. Uneori, catalizatorul se formează în timpul reacției, astfel de procese sunt numite autocatalitice. Distingeți între cataliza omogenă și eterogenă.

La omogenÎn cataliză, catalizatorul și reactanții sunt în aceeași fază. De exemplu:

La eterogenÎn cataliză, catalizatorul și reactanții sunt în faze diferite. De exemplu:

Cataliza eterogenă este asociată cu procese enzimatice. Toate procesele chimice care au loc în organismele vii sunt catalizate de enzime, care sunt proteine ​​cu anumite funcții specializate. În soluțiile în care au loc procese enzimatice, nu există un mediu eterogen tipic, din cauza absenței unei interfețe de fază clar definite. Astfel de procese sunt denumite cataliză microeterogenă.

Mecanismele transformărilor chimice și ratele acestora sunt studiate prin cinetică chimică. Procesele chimice se desfășoară în timp cu viteze diferite. Unele se întâmplă rapid, aproape instantaneu, în timp ce altele durează foarte mult să apară.

In contact cu

Reacția rapidă- viteza cu care se consumă reactivii (concentrația lor scade) sau se formează produse de reacție pe unitate de volum.

Factori care pot afecta viteza unei reacții chimice

Următorii factori pot afecta cât de repede are loc o interacțiune chimică:

• concentrația de substanțe;
• natura reactivilor;
• temperatura;
• prezența unui catalizator;
• presiune (pentru reacții în mediu gazos).

Astfel, prin modificarea anumitor condiții pentru desfășurarea unui proces chimic, este posibil să se influențeze cât de repede va decurge procesul.

În procesul de interacțiune chimică, particulele substanțelor care reacţionează se ciocnesc unele cu altele. Numărul de astfel de coincidențe este proporțional cu numărul de particule de substanțe din volumul amestecului de reacție și, prin urmare, proporțional cu concentrațiile molare ale reactivilor.

Legea maselor care actioneaza descrie dependența vitezei de reacție de concentrațiile molare ale substanțelor care reacţionează.

Pentru o reacție elementară (A + B → ...) această lege exprimat prin formula:

υ \u003d k ∙С A ∙С B,

unde k este constanta vitezei; C A și C B sunt concentrațiile molare ale reactanților, A și B.

Dacă una dintre substanțele care reacționează este în stare solidă, atunci interacțiunea are loc la interfață și, prin urmare, concentrația substanței solide nu este inclusă în ecuația legii cinetice a maselor care acționează. Pentru a înțelege semnificația fizică a constantei de viteză, este necesar să luăm C, A și C B egal cu 1. Apoi devine clar că constanta de viteză este egală cu viteza de reacție la concentrații de reactiv egale cu unitatea.

Natura reactivilor

Deoarece în procesul de interacţiune ele sunt distruse legături chimice se formează substanțe în reacție și noi legături ale produselor de reacție, atunci natura legăturilor care participă la reacția compușilor și structura moleculelor substanțelor care reacţionează vor juca un rol important.

Suprafața de contact a reactivilor

O astfel de caracteristică precum suprafața de contact a reactivilor solizi, uneori destul de semnificativ, afectează cursul reacției. Măcinarea unui solid vă permite să măriți suprafața de contact a reactivilor și, prin urmare, să accelerați procesul. Zona de contact a substanțelor dizolvate este ușor crescută prin dizolvarea substanței.

Temperatura de reacție

Pe măsură ce temperatura crește, energia particulelor care se ciocnesc va crește, este evident că odată cu creșterea temperaturii, procesul chimic în sine se va accelera. Un exemplu clar al modului în care o creștere a temperaturii afectează procesul de interacțiune a substanțelor poate fi considerat datele prezentate în tabel.

Tabelul 1. Efectul schimbării temperaturii asupra ratei de formare a apei (О 2 +2Н 2 →2Н 2 О)

Pentru o descriere cantitativă a modului în care temperatura poate afecta rata de interacțiune a substanțelor, se folosește regula van't Hoff. Regula lui Van't Hoff este că atunci când temperatura crește cu 10 grade, are loc o accelerație de 2-4 ori.

Formula matematică care descrie regula van't Hoff este următoarea:

Unde γ este coeficientul de temperatură al vitezei de reacție chimică (γ = 2−4).

Dar ecuația lui Arrhenius descrie mult mai precis dependența de temperatură a constantei vitezei:

Unde R este constanta universală a gazului, A este un factor determinat de tipul de reacție, E, A este energia de activare.

Energia de activare este energia pe care o moleculă trebuie să o dobândească pentru a avea loc o transformare chimică. Adică, este un fel de barieră energetică care va trebui depășită de molecule care se ciocnesc în volumul de reacție pentru a redistribui legăturile.

Energia de activare nu depinde de factori externi, ci depinde de natura substanței. Valoarea energiei de activare de până la 40 - 50 kJ / mol permite substanțelor să reacționeze între ele destul de activ. Dacă energia de activare depăşeşte 120 kJ/mol, atunci substanțele (la temperaturi obișnuite) vor reacționa foarte lent. O modificare a temperaturii duce la o modificare a numărului de molecule active, adică molecule care au atins o energie mai mare decât energia de activare și, prin urmare, capabile de transformări chimice.

Acțiune catalizatoare

Un catalizator este o substanță care poate accelera un proces, dar nu face parte din produsele sale. Cataliza (accelerarea cursului unei transformări chimice) se împarte în · omogenă, · eterogenă. Dacă reactanții și catalizatorul sunt în aceeași stare de agregare, atunci cataliza se numește omogenă, dacă se află în stări diferite, atunci eterogenă. Mecanismele de acțiune ale catalizatorilor sunt diverse și destul de complexe. În plus, trebuie remarcat faptul că catalizatorii sunt caracterizați prin selectivitatea acțiunii. Adică, același catalizator, care accelerează o reacție, poate să nu modifice viteza alteia în niciun fel.

Presiune

Dacă substanțele gazoase sunt implicate în transformare, atunci viteza procesului va fi afectată de o schimbare a presiunii în sistem. . Acest lucru se întâmplă pentru că că pentru reactanții gazoși, o modificare a presiunii duce la o modificare a concentrației.

Determinarea experimentală a vitezei unei reacții chimice

Este posibil să se determine viteza unei transformări chimice în mod experimental, obținând date despre modul în care se modifică concentrația substanțelor sau a produselor care reacţionează pe unitatea de timp. Metodele de obținere a unor astfel de date sunt împărțite în

• chimic,
• fizice si chimice.

Metodele chimice sunt destul de simple, accesibile și precise. Cu ajutorul lor, viteza este determinată prin măsurarea directă a concentrației sau cantității unei substanțe de reactanți sau produse. În cazul unei reacții lente, se prelevează probe pentru a monitoriza modul în care este consumat reactivul. După aceea, se determină conținutul de reactiv din probă. Prin prelevarea de probe la intervale regulate, este posibil să se obțină date despre modificarea cantității unei substanțe în timpul interacțiunii. Cele mai utilizate tipuri de analiză sunt titrimetria și gravimetria.

Dacă reacția decurge rapid, atunci pentru a preleva o probă, aceasta trebuie oprită. Acest lucru se poate face prin răcire îndepărtarea bruscă a catalizatorului, este de asemenea posibil să se dilueze sau să se transfere unul dintre reactivi într-o stare nereactivă.

Metodele de analiză fizico-chimică în cinetica experimentală modernă sunt utilizate mai des decât cele chimice. Cu ajutorul lor, puteți observa schimbarea concentrațiilor de substanțe în timp real. Nu este nevoie să opriți reacția și să prelevați probe.

Metodele fizico-chimice se bazează pe măsurare proprietate fizică, în funcție de conținutul cantitativ al unui anumit compus din sistem și modificându-se în timp. De exemplu, dacă gazele sunt implicate în reacție, atunci presiunea poate fi o astfel de proprietate. Conductivitatea electrică, indicele de refracție și spectrele de absorbție ale substanțelor sunt, de asemenea, măsurate.