Pe baza naturii substituenților de hidrocarburi, aminele sunt împărțite în

Caracteristicile structurale generale ale aminelor

La fel ca în molecula de amoniac, în molecula oricărei amine atomul de azot are o pereche de electroni singura direcționată către unul dintre vârfurile tetraedrului distorsionat:

Din acest motiv, aminele, precum amoniacul, au proprietăți de bază exprimate în mod semnificativ.

Astfel, aminele, similare cu amoniacul, reacţionează reversibil cu apa, formând baze slabe:

Legătura dintre cationul de hidrogen și atomul de azot din molecula de amină se realizează folosind un mecanism donor-acceptor datorită perechii de electroni singuri a atomului de azot. Aminele saturate sunt baze mai puternice în comparație cu amoniacul, deoarece în astfel de amine, substituenții hidrocarburi au un efect inductiv pozitiv (+I). În acest sens, densitatea electronilor pe atomul de azot crește, ceea ce facilitează interacțiunea acestuia cu cationul H +.

Aminele aromatice, dacă gruparea amino este conectată direct la inelul aromatic, prezintă proprietăți de bază mai slabe în comparație cu amoniacul. Acest lucru se datorează faptului că perechea de electroni singuratică a atomului de azot este deplasată către sistemul π aromatic al inelului benzenic, în urma căruia densitatea electronilor pe atomul de azot scade. La rândul său, acest lucru duce la o scădere a proprietăților de bază, în special a capacității de a interacționa cu apa. De exemplu, anilina reacționează numai cu acizi tari, dar practic nu reacționează cu apa.

Proprietățile chimice ale aminelor saturate

După cum sa menționat deja, aminele reacționează reversibil cu apa:

Soluțiile apoase de amine au o reacție alcalină datorită disocierii bazelor rezultate:

Aminele saturate reacţionează cu apa mai bine decât amoniacul datorită proprietăţilor lor de bază mai puternice.

Proprietățile de bază ale aminelor saturate cresc în serie.

Aminele saturate secundare sunt baze mai puternice decât aminele saturate primare, care la rândul lor sunt baze mai puternice decât amoniacul. În ceea ce privește proprietățile de bază ale aminelor terțiare, dacă vorbim de reacții în soluții apoase, atunci proprietățile de bază ale aminelor terțiare sunt exprimate mult mai rău decât cele ale aminelor secundare, și chiar puțin mai proaste decât ale celor primare. Acest lucru se datorează obstacolelor sterice, care afectează semnificativ rata de protonare a aminei. Cu alte cuvinte, trei substituenți „blochează” atomul de azot și interferează cu interacțiunea acestuia cu cationii H +.

Interacțiunea cu acizii

Atât aminele saturate libere, cât și soluțiile lor apoase reacţionează cu acizii. În acest caz, se formează săruri:

Deoarece proprietățile de bază ale aminelor saturate sunt mai pronunțate decât cele ale amoniacului, astfel de amine reacționează chiar și cu acizi slabi, cum ar fi acidul carbonic:

Sărurile de amine sunt solide care sunt foarte solubile în apă și slab solubile în solvenți organici nepolari. Interacțiunea sărurilor de amine cu alcalii duce la eliberarea de amine libere, similar cu deplasarea amoniacului atunci când alcalii acționează asupra sărurilor de amoniu:

2. Aminele saturate primare reacţionează cu acidul azot pentru a forma alcoolii corespunzători, azot N2 şi apă. De exemplu:

O trăsătură caracteristică a acestei reacții este formarea de azot gazos și, prin urmare, este calitativ pentru aminele primare și este folosit pentru a le distinge de cele secundare și terțiare. Trebuie remarcat faptul că, cel mai adesea, această reacție este efectuată prin amestecarea aminei nu cu o soluție de acid azotic în sine, ci cu o soluție de sare de acid azot (nitrit) și apoi adăugarea unui acid mineral puternic la acest amestec. Când nitriții interacționează cu acizi minerali puternici, se formează acid azot, care reacţionează apoi cu amina:

Aminele secundare în condiții similare dau lichide uleioase, așa-numitele N-nitrozamine, dar această reacție nu apare în testele reale de USE în chimie. Aminele terțiare nu reacţionează cu acidul azot.

Arderea completă a oricăror amine duce la formarea de dioxid de carbon, apă și azot:

Interacțiunea cu haloalcanii

Este de remarcat faptul că exact aceeași sare se obține prin acțiunea clorurii de hidrogen asupra unei amine mai substituite. În cazul nostru, când clorura de hidrogen reacţionează cu dimetilamina:

Prepararea aminelor:

1) Alchilarea amoniacului cu haloalcani:

În caz de deficiență de amoniac, sarea acestuia se obține în loc de amine:

2) Reducerea de către metale (la hidrogen din seria de activitate) într-un mediu acid:

urmat de tratarea soluției cu alcali pentru a elibera amina liberă:

3) Reacția amoniacului cu alcoolii la trecerea amestecului lor prin oxid de aluminiu încălzit. În funcție de proporțiile alcool/amină, se formează amine primare, secundare sau terțiare:

Proprietățile chimice ale anilinei

Anilină - denumirea banală pentru aminobenzen, având formula:

După cum se poate vedea din ilustrație, în molecula de anilină gruparea amino este direct legată de inelul aromatic. Astfel de amine, așa cum sa menționat deja, au proprietăți de bază mult mai puțin pronunțate decât amoniacul. Astfel, în special, anilina practic nu reacționează cu apa și acizii slabi, cum ar fi acidul carbonic.

Reacția anilinei cu acizii

Anilina reacționează cu acizii anorganici puternici și medii. În acest caz, se formează săruri de fenilamoniu:

Reacția anilinei cu halogenii

După cum sa spus deja la începutul acestui capitol, gruparea amino din aminele aromatice este atrasă în inelul aromatic, care, la rândul său, reduce densitatea electronilor pe atomul de azot și, ca urmare, o crește în inelul aromatic. O creștere a densității electronilor în inelul aromatic duce la faptul că reacțiile de substituție electrofilă, în special reacțiile cu halogeni, au loc mult mai ușor, în special în pozițiile orto și para față de gruparea amino. Astfel, anilina reacționează ușor cu apa de brom, formând un precipitat alb de 2,4,6-tribromoanilină:

Această reacție este calitativă pentru anilină și permite adesea identificarea acesteia printre alți compuși organici.

Reacția anilinei cu acidul azot

Anilina reacționează cu acidul azotat, dar datorită specificității și complexității acestei reacții, nu apare în examenul de stat unificat real în chimie.

Reacții de alchilare a anilinei

Utilizând alchilarea secvenţială a anilinei la atomul de azot cu hidrocarburi halogenate, pot fi obţinute amine secundare şi terţiare:

Obținerea anilinei

1. Reducerea nitrobenzenului de către metale în prezența acizilor puternici neoxidanți:

C 6 H 5 -NO 2 + 3Fe + 7HCl = +Cl- + 3FeCl 2 + 2H 2 O

CI-+ NaOH = C6H5-NH2 + NaCI + H2O

Orice metale situate înaintea hidrogenului din seria de activitate pot fi folosite ca metale.

Reacția clorobenzenului cu amoniacul:

C 6 H 5 −Cl + 2NH 3 → C 6 H 5 NH 2 + NH 4 Cl

Proprietățile chimice ale aminoacizilor

Aminoacizi sunt compuși ale căror molecule conțin două tipuri de grupări funcționale - grupări amino (-NH 2) și grupări carboxi- (-COOH).

Cu alte cuvinte, aminoacizii pot fi considerați derivați ai acizilor carboxilici, în moleculele cărora unul sau mai mulți atomi de hidrogen sunt înlocuiți cu grupări amino.

Astfel, formula generală a aminoacizilor poate fi scrisă ca (NH 2) x R(COOH) y, unde x și y sunt cel mai adesea egale cu unul sau doi.

Deoarece moleculele de aminoacizi conțin atât o grupare amino, cât și o grupare carboxil, ele prezintă proprietăți chimice similare atât cu aminele, cât și cu acizii carboxilici.

Proprietățile acide ale aminoacizilor

Formarea sărurilor cu alcalii și carbonați de metale alcaline

Esterificarea aminoacizilor

Aminoacizii pot reacționa prin esterificare cu alcooli:

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 OH → NH 2 CH 2 COOCH 3 + H 2 O

Proprietățile de bază ale aminoacizilor

1. Formarea sărurilor la interacțiunea cu acizii

NH 2 CH 2 COOH + HCl → + Cl —

2. Interacțiunea cu acidul azotat

NH2-CH2-COOH + HNO2 → HO-CH2-COOH + N2 + H2O

Notă: interacțiunea cu acidul azot are loc în același mod ca și cu aminele primare

3. Alchilare

NH 2 CH 2 COOH + CH 3 I → + I —

4. Interacțiunea aminoacizilor între ei

Aminoacizii pot reacționa între ei pentru a forma peptide - compuși care conțin în moleculele lor legătura peptidică -C(O)-NH-

Totodată, trebuie menționat că în cazul unei reacții între doi aminoacizi diferiți, fără respectarea unor condiții specifice de sinteză, se produce simultan formarea diferitelor dipeptide. Deci, de exemplu, în loc de reacția glicinei cu alanina de mai sus, care duce la glicylananin, poate apărea reacția care duce la alanilglicină:

În plus, molecula de glicină nu reacționează neapărat cu molecula de alanină. Reacțiile de peptizare apar și între moleculele de glicină:

Si alanina:

În plus, deoarece moleculele peptidelor rezultate, ca și moleculele originale de aminoacizi, conțin grupări amino și grupări carboxil, peptidele în sine pot reacționa cu aminoacizi și alte peptide datorită formării de noi legături peptidice.

Aminoacizii individuali sunt utilizați pentru a produce polipeptide sintetice sau așa-numitele fibre de poliamidă. Astfel, în special, folosind policondensarea acidului 6-aminohexan (ε-aminocaproic), nailonul este sintetizat în industrie:

Rășina de nailon rezultată este folosită pentru a produce fibre textile și materiale plastice.

Formarea sărurilor interne ale aminoacizilor în soluție apoasă

În soluții apoase, aminoacizii există predominant sub formă de săruri interne - ioni bipolari (zwitterioni):

Obținerea aminoacizilor

1) Reacția acizilor carboxilici clorurati cu amoniacul:

CI-CH2-COOH + 2NH3 = NH2-CH2-COOH + NH4CI

2) Defalcarea (hidroliza) proteinelor sub acțiunea soluțiilor de acizi minerali puternici și alcalii.

DEFINIȚIE

Aminoacizi- sunt compuși organici complecși care conțin simultan o grupare amino și o grupare carboxil în molecula lor.

Aminoacizii sunt solide cristaline caracterizate prin puncte de topire ridicate și se descompun la încălzire. Se dizolvă bine în apă. Aceste proprietăți se explică prin posibilitatea existenței aminoacizilor sub formă de săruri interne (Fig. 1).

Orez. 1. Sarea internă a acidului aminoacetic.

Obținerea aminoacizilor

Compușii de pornire pentru producerea de aminoacizi sunt adesea acizi carboxilici, în molecula cărora este introdusă o grupare amino. De exemplu, obținerea lor din acizi halogenați

CH3-C(Br)H-COOH + 2NH3 →CH3-C(NH2)H-COOH + NH4Br.

În plus, aldehidele (1), acizii nesaturați (2) și compușii nitro (3) pot servi ca materii prime pentru producerea de aminoacizi:

CH3-C(O)H + NH3 + HCN → CH3-C(NH2)H-C=H + H20;

CH3-C(NH2)H-C=H + H20 (H+) → CH3-C(NH2)H-COOH + NH3 (1).

CH2 =CH-COOH + NH3 → H2N-CH2-CH2-COOH (2);

O2N-C6H4-COOH + [H] →H2N-C6H4-COOH (3).

Proprietățile chimice ale aminoacizilor

Aminoacizii, ca compuși heterofuncționali, intră în majoritatea reacțiilor caracteristice acizilor carboxilici și aminelor. Prezența a două grupe funcționale diferite în moleculele de aminoacizi duce la apariția unui număr de proprietăți specifice.

Aminoacizii sunt compuși amfoteri. Reacţionează atât cu acizii cât şi cu bazele:

NH2-CH2-COOH + HCI → CI

NH2-CH2-COOH + NaOH→ NH2-CH2-COONa + H2O

Soluțiile apoase de aminoacizi au un mediu neutru, alcalin și acid în funcție de numărul de grupe funcționale. De exemplu, acidul glutamic formează o soluție acidă, deoarece conține două grupe carboxil și o grupare amino, iar lizina formează o soluție alcalină, deoarece conține o grupă carboxil și două grupe amino.

Două molecule de aminoacizi pot interacționa între ele. În acest caz, o moleculă de apă este despărțită și se formează un produs în care fragmentele de moleculă sunt legate între ele printr-o legătură peptidică (-CO-NH-). De exemplu:

Compusul rezultat se numește dipeptidă. Substanțele formate din multe resturi de aminoacizi sunt numite polipeptide. Peptidele sunt hidrolizate de acizi și baze.

Aplicarea aminoacizilor

Atât oamenii, cât și animalele obțin aminoacizii necesari pentru construirea organismului din proteinele alimentare.

Acidul γ-aminobutiric este utilizat medicinal (aminalonă/gamalon) pentru boli mintale; Pe baza ei a fost creată o întreagă gamă de medicamente nootrope, adică. influenţând procesele de gândire.

Acidul ε-aminocaproic este folosit și în medicină (agent hemostatic) și, în plus, este un produs industrial la scară largă folosit pentru a produce fibră sintetică de poliamidă - nailon.

Acidul antranilic este utilizat pentru sinteza coloranților, cum ar fi albastrul indigo, și este, de asemenea, implicat în biosinteza compușilor heterociclici.

Exemple de rezolvare a problemelor

EXEMPLUL 1

Exercițiu

Scrieţi ecuaţiile pentru reacţiile alaninei cu: a) hidroxid de sodiu; b) hidroxid de amoniu; c) acid clorhidric. Din ce grupe sarea internă prezintă proprietăți acide și bazice?

Răspuns

Aminoacizii sunt adesea descriși ca compuși care conțin o grupare amino și o grupare carboxil, dar unele dintre proprietățile lor fizice și chimice sunt incompatibile cu această structură. Structura aminoacizilor corespunde unui ion bipolar: H3N+-CH(R)-COO-. Să scriem formula alaninei ca sare internă: H3N+-CH(CH3)-COO-. Pe baza acestei formule structurale, scriem ecuațiile reacției: a) H3N + -CH(CH3)-COO-+ NaOH = H2N-CH(CH3)-COONa + H20; b) H3N + -CH(CH3)-COO-+NH3xH2O = H2N-CH(CH3)-COONH4 + H20; c) H3N+-CH(CH3)-COO-+ HCI = CI-. Sarea internă a unui aminoacid reacționează cu bazele ca acid și cu acizii ca bază. Gruparea acidă este N + H 3, grupa principală este COO -.

EXEMPLUL 2

Exercițiu	Când o soluție de 9,63 g de acid monoaminocarboxilic necunoscut a fost expusă la un exces de acid azot, s-au obținut 2,01 l de azot la 748 mm. rt. Artă. şi 20 o C. Determinaţi formula moleculară a acestui compus. Ar putea acest acid să fie unul dintre aminoacizii naturali? Dacă da, ce fel de acid este? Molecula acestui acid nu include un inel benzenic.
Soluţie	Să scriem ecuația reacției: H2NC x H2 x COOH + HONO = HO-C x H2 x -COOH + N2 + H2O. Să găsim cantitatea de substanță de azot la nivelul zero folosind ecuația Clapeyron-Mendeleev. Pentru a face acest lucru, exprimăm temperatura și presiunea în unități SI: T = 273 + 20 = 293 K; P = 101,325 × 748 / 760 = 99,7 kPa; n(N 2) = 99,7 × 2,01 / 8,31 × 293 = 0,082 mol. Folosind ecuația reacției, găsim cantitatea de substanță aminoacid și masa sa molară. Conform ecuației n(H 2 NC x H 2 x COOH) = n(N 2) = 0,082 mol. M(H2NC x H2 x COOH) = 9,63 / 0,082 = 117 g/mol. Să definim un aminoacid. Să creăm o ecuație și să găsim x: 14x + 16 + 45 = 117; H2NC4H8COOH. Dintre acizii naturali, valina poate corespunde acestei compoziții.
Răspuns	Acest aminoacid este valina.

BIOSINTEZA PROTEINELOR PE RIBOZOM

Aminoacizi - (acizi aminocarboxilici; amc) - compuși organici, V a carei molecula contine simultancarboxil Și grupări amine (grupe amino). Acestea. Apot fi luați în considerare aminoacizi, ca derivaţi ai acizilor carboxilici în care unul sau mai mulţi atomi de hidrogen sunt înlocuiţi cu grupări amino.

• Grupa carboxil (carboxil)-COOH este o grupare monovalentă funcțională care face parte din acizii carboxilici și determină proprietățile lor acide.
• Grupa amino - grupare monovalentă chimică funcțională -NH2,un radical organic care conține un atom de azot și doi atomi de hidrogen.

Sunt cunoscuți peste 200 de aminoacizi naturali, care pot fi clasificate în diferite moduri. Clasificarea structurală se bazează pe poziția grupurilor funcționale la poziția alfa, beta, gama sau delta a aminoacidului.

Pe lângă această clasificare, există și altele, de exemplu, clasificarea după polaritate, nivelul pH-ului și tipul de grupare a catenei laterale (aminoacizi alifatici, aciclici, aromatici, aminoacizi care conțin hidroxil sau sulf etc.).

Sub formă de proteine, aminoacizii sunt a doua componentă (după apă) a mușchilor, celulelor și altor țesuturi ale corpului uman. Aminoacizii joacă un rol critic în procese precum transportul neurotransmițătorilor și biosinteza.

Structura generală a aminoacizilor. Alfa aminoacizi. Izomerizarea aminoacizilor.

Aminoacizi- compuși organici importanți din punct de vedere biologic alcătuiți dintr-o grupare amino (-NH 2) și un acid carboxilic (-COOH), și având o catenă laterală specifică fiecărui aminoacid. Elementele cheie ale aminoacizilor sunt carbonul, hidrogenul, oxigenul și azotul. Alte elemente se găsesc pe lanțul lateral al anumitor aminoacizi.

Orez. 1 - Structura generală a α-aminoacizilor care alcătuiesc proteinele (cu excepția prolinei). Componentele unei molecule de aminoacizi sunt gruparea amino NH 2, gruparea carboxil COOH, radicalul (diferit pentru toți aminoacizii α), atomul de carbon α (în centru).

În structura aminoacizilor, lanțul lateral specific fiecărui aminoacid este desemnat prin litera R. Atomul de carbon adiacent grupării carboxil se numește carbon alfa, iar aminoacizii a căror lanț lateral este legat de acest atom se numesc alfa. aminoacizi. Sunt cea mai comună formă de aminoacizi găsită în natură.

În aminoacizii alfa, cu excepția glicinei, carbonul alfa este un atom de carbon chiral. Aminoacizii ale căror lanțuri de carbon sunt atașate la un carbon alfa (cum ar fi lizina (L-lizina)) au atomi de carbon desemnați alfa, beta, gamma, delta și așa mai departe. Unii aminoacizi au o grupare amino atașată de carbonul beta sau gamma și, prin urmare, sunt numiți aminoacizi beta sau gamma.

Pe baza proprietăților lanțurilor lor laterale, aminoacizii sunt împărțiți în patru grupe. Lanțul lateral poate face din aminoacid un acid slab, o bază slabă sau un emulsoid (dacă lanțul lateral este polar) sau o substanță hidrofobă care nu absoarbe bine apa (dacă lanțul lateral este nepolar).

Termenul „aminoacid cu lanț ramificat” se referă la aminoacizi care au catene laterale alifatice neliniare, acestea sunt leucină, izoleucină și valină.

Proline este singurul aminoacid proteinogen a cărui grupare laterală este atașată grupării alfa amino și este, astfel, și singurul aminoacid proteinogen care conține o amină secundară în această poziție. În termeni chimici, prolina este astfel un iminoacid, deoarece îi lipsește o grupare amino primară, deși în nomenclatura biochimică actuală este încă clasificată ca aminoacid, precum și ca „alfa aminoacid N-alchilat” ( Iminoacizi- acizi carboxilici care conțin o grupare imino (NH). Ele fac parte din proteine; metabolismul lor este strâns legat de metabolismul aminoacizilor. În proprietățile lor, iminoacizii sunt aproape de aminoacizi și, ca urmare a hidrogenării catalitice, iminoacizii sunt transformați în aminoacizi.Grupul Imino- grupa moleculară NH. Bivalent. Conținut în secundar aminah și peptide. Radicalul divalent de amoniac nu există în forma sa liberă).

ALFA AMINOACIZI

Aminoacizi, având atât o grupare amină, cât și o grupare carboxil, sunt atașate la primul atom de carbon (alfa) și au o importanță deosebită în biochimie. Aceștia sunt cunoscuți ca 2-, alfa sau alfa-aminoacizi (formula generală în cele mai multe cazuri este H2NCHRCOOH, unde R reprezintă un substituent organic cunoscut sub numele de „catenă laterală”); adesea termenul „aminoacid” se referă în mod specific la ei.

Aceștia sunt 22 de aminoacizi proteinogeni (adică „construcții de proteine”) care sunt combinați în lanțuri peptidice („polipeptide”), asigurând construcția unei game largi de proteine. Sunt L-stereoizomeri (izomeri „stângaci”), deși unii dintre D-aminoacizii (izomerii „dreapci” apar în unele bacterii și unele antibiotice).

Orez. 2. Legătura peptidică este un tip de legătură amidă care apare în timpul formării proteinelor și peptidelor ca urmare a interacțiunii grupării α-amino (-NH 2) a unui aminoacid cu gruparea α-carboxil (-COOH) a altui aminoacid.

Din doi aminoacizi (1) și (2) se formează o dipeptidă (un lanț de doi aminoacizi) și o moleculă de apă. După aceeași schemăribozomgenerează lanțuri mai lungi de aminoacizi: polipeptide și proteine. Diferiții aminoacizi, care sunt „blocurile de construcție” ale proteinei, diferă în radicalul R.

IZOMERIA OPTICĂ A AMINOACIZILOR

Orez. 3. Izomerii optici ai aminoacidului alanina

În funcție de poziția grupării amino față de al 2-lea atom de carbon, se disting α-, β-, γ- și alți aminoacizi. Pentru corpul mamiferelor, α-aminoacizii sunt cei mai caracteristici. Toți α-aminoacizii găsiți în organismele vii, cu excepțiaglicina, conțin un atom de carbon asimetric(treoninaȘi izoleucinaconţin doi atomi asimetrici) şi au activitate optică. Aproape toți α-aminoacizii naturali au o configurație L și numai L-aminoacizii sunt incluși în proteinele sintetizate în ribozomi.

Toți alfa aminoacizii standard, cu excepția glicinei, pot exista în una din două forme enantiomeri , numiți aminoacizi L sau D, care sunt imagini în oglindă unul cu celălalt.

D, L - Sistem de desemnare pentru stereoizomeri.

Conform acestui sistem, configurația L este atribuită unui stereozomer, în care în proiecția Fischer grupul de referință este situat la stânga liniei verticale (din latinescul „laevus” - stânga). Trebuie să ne amintim că în proiecții Fischer atomul de carbon cel mai oxidat este situat în partea de sus (de regulă, acest atom face parte din grupa carboxil COOH sau carbonil CH=O). În plus, în proiecția Fisher, toate conexiunile orizontale sunt îndreptate către observator, iar conexiunile verticale sunt îndepărtate de la observator. În consecință, dacă grup de referinta situat în proiecția Fischer din dreapta, stereoizomerul are o configurație D (din latinescul „dexter” - dreapta).În α-aminoacizi grupuri de referință Grupele NH2 servesc.

Enantiomerii - perechestereoizomerii, care sunt reflexii în oglindă unele ale altora, incompatibile în spațiu. O ilustrare clasică a doi enantiomeri este palmele drepte și stângi: au aceeași structură, dar orientare spațială diferită.Existența formelor enantiomerice este asociată cu prezența chiralitate - proprietăți de a nu fi combinat în spațiu cu imaginea în oglindă..

Enantiomerii sunt identici ca proprietăți fizice. Ele pot fi distinse numai atunci când interacționează cu un mediu chiral, de exemplu, radiația luminoasă. Enantiomerii se comportă identic în reacțiile chimice cu reactivii achirali într-un mediu achiral. Cu toate acestea, dacă reactivul, catalizatorul sau solventul este chiral, reactivitatea enantiomerilor tinde să difere.Majoritatea compușilor naturali chirali (aminoacizi, monozaharide) există ca 1 enantiomer.Conceptul de enantiomerism este important în produse farmaceutice deoarece diferiți enantiomeri ai medicamentelor au diferiți activitate biologică.

BIOSINTEZA PROTEINELOR PE RIBOZOM

AMINOACIZI STANDARD

(proteinogen)

Vezi la subiect: și Structura aminoacizilor proteinogeni

În timpul procesului de biosinteză a proteinelor, 20 de α-aminoacizi, codificați de codul genetic, sunt incluși în lanțul polipeptidic (vezi Fig. 4). Pe lângă acești aminoacizi, numiți proteinogeni sau standard, unele proteine ​​conțin aminoacizi specifici nestandard care apar din cei standard în timpul procesului de modificări post-translaționale.

Notă: Recent, selenocisteina și pirolizina incluse translațional sunt uneori considerate aminoacizi proteinogeni. Acestea sunt așa-numitele Al 21-lea și al 22-lea aminoacizi.

Aminoacizi sunt compușii structurali (monomerii) care alcătuiesc proteinele. Ele se combină pentru a forma lanțuri polimerice scurte numite peptide cu lanț lung, polipeptide sau proteine. Acești polimeri sunt liniari și neramificati, fiecare aminoacid din lanț unind doi aminoacizi adiacenți.

Orez. 5. Ribozomi în procesul de translație (sinteza proteinelor)

Procesul de construire a unei proteine ​​se numește translație și implică adăugarea pas cu pas a aminoacizilor la lanțul proteic în creștere prin ribozime, efectuată de ribozom. Ordinea în care sunt adăugați aminoacizii este citită în codul genetic folosind șablonul ARNm, care este o copie ARN una dintre genele organismului.

Traducere - biosinteza proteinelor pe ribozom

Orez. 6 C etapele de alungire a polipeptidei.

Douăzeci și doi de aminoacizi se găsesc în mod natural în polipeptide și sunt numiți aminoacizi proteinogeni sau care apar în mod natural. Dintre acestea, 20 sunt codificate folosind codul genetic universal.

Cele 2 rămase, selenocisteina și pirolizina, sunt încorporate în proteine ​​printr-un mecanism sintetic unic. Selenocisteina se formează atunci când ARNm tradus include un element SECIS care provoacă un codon UGA în loc de un codon stop. Pirolizina este folosită de unele arhei metanogene ca parte a enzimelor necesare pentru a produce metan. Este codificat cu un codon UAG, care de obicei acționează ca un codon stop în alte organisme. Codonul UAG este urmat de o secvență PYLIS.

Orez. 7. Lanțul polipeptidic este structura primară a unei proteine.

Proteinele au 4 niveluri de organizare structurală: primar, secundar, terțiar și cuaternar. Structura primară este secvența de resturi de aminoacizi dintr-un lanț polipeptidic. Structura primară a unei proteine ​​este de obicei descrisă folosind denumiri de o literă sau trei litere pentru reziduurile de aminoacizi. Structura secundară este ordonarea locală a unui fragment dintr-un lanț polipeptidic, stabilizat de legături de hidrogen. Structura terțiară este structura spațială a unei proteine. lanț polipeptidic. Structural, este format din elemente de structură secundară stabilizate prin diferite tipuri de interacțiuni, în care interacțiunile hidrofobe joacă un rol critic. Structura cuaternară (sau subunitate, domeniu) - aranjamentul relativ al mai multor lanțuri polipeptidice ca parte a unui singur complex proteic.

Orez. 8. Organizarea structurală a proteinelor

AMINOACIZI NESTANDARD

(Neproteinogen)

Pe lângă aminoacizii standard, există mulți alți aminoacizi care sunt numiți aminoacizi neproteinogeni sau nestandard. Astfel de aminoacizi fie nu se găsesc în proteine ​​(de exemplu L-carnitină, GABA) fie nu sunt produși direct izolat prin mecanisme celulare standard (de exemplu hidroxiprolină și selenometionină).

Aminoacizii non-standard găsiți în proteine ​​sunt formați prin modificare post-translațională, adică modificare după translație în timpul procesului de sinteză a proteinelor. Aceste modificări sunt adesea necesare pentru funcția sau reglarea proteinelor; de exemplu, carboxilarea glutamatului îmbunătățește legarea ionilor de calciu, iar hidroxilarea prolinei este importantă pentru menținerea țesutului conjunctiv. Un alt exemplu este formarea hipusinei în factorul de inițiere a translației EIF5A prin modificarea unui rest de lizină. Astfel de modificări pot determina, de asemenea, localizarea proteinei, de exemplu, adăugarea de grupări hidrofobe lungi poate determina legarea proteinei de membrana fosfolipidă.

Unii aminoacizi non-standard nu se găsesc în proteine. Acestea sunt lantionina, acidul 2-aminoizobutiric, dehidroalanina și acidul gama-aminobutiric. Aminoacizii non-standard sunt adesea găsiți ca intermediari metabolici pentru aminoacizii standard - de exemplu, ornitina și citrulina apar în ciclul ornitinei ca parte a catabolismului acid.

O excepție rară de la dominanța aminoacizilor alfa în biologie este aminoacidul beta Beta-alanina (acid 3-aminopropanoic), care este utilizat pentru sinteza.acid pantotenic(vitamina B5), o componentă a coenzimei A din plante și microorganisme. În special, este produs bacterii cu acid propionic.

Funcțiile aminoacizilor

FUNCTII PROTEINE SI NON-PROTEINE

Mulți aminoacizi proteinogenici și neproteinogeni joacă, de asemenea, roluri importante care nu au legătură cu formarea proteinelor în organism. De exemplu, în creierul uman glutamat (acid glutamic standard) și acid gama-aminobutiric ( GABA, un aminoacid gamma non-standard), sunt principalii neurotransmițători excitatori și inhibitori. Hidroxiprolina (componenta principală a țesutului conjunctiv de colagen) este sintetizată din parolin; pentru sinteza se foloseste aminoacidul standard glicina porfirine, folosit în celulele roșii din sânge. Carnitina non-standard este utilizată pentru transportul lipidelor.

Datorită semnificației lor biologice, aminoacizii joacă un rol important în nutriție și sunt utilizați în mod obișnuit în aditivii alimentari, îngrășămintele și procesarea alimentelor. În industrie, aminoacizii sunt utilizați în producția de medicamente, materiale plastice biodegradabile și catalizatori chirali.

1. Aminoacizi, proteine ​​și nutriție

Pentru informații despre rolul biologic și consecințele deficienței de aminoacizi în corpul uman, consultați tabelele cu aminoacizii esențiali și neesențiali.

Când sunt introduși în corpul uman prin alimente, cei 20 de aminoacizi standard sunt fie utilizați pentru a sintetiza proteine ​​și alte biomolecule, fie sunt oxidați în uree și dioxid de carbon ca sursă de energie. Oxidarea începe cu îndepărtarea grupării amino prin transaminaze, iar apoi gruparea amino este inclusă în ciclul ureei. Un alt produs al transamidării este un acid ceto, care face parte din ciclul acidului citric. Aminoacizii glucogenici pot fi, de asemenea, transformați în glucoză prin gluconeogeneză.

Din 20 de aminoacizi standard, 8 (valină, izoleucină, leucină, lizină, metionină, treonină, triptofan și fenilalanină) sunt numite esențiale deoarece organismul uman nu le poate sintetiza independent de alți compuși în cantitățile necesare creșterii normale; pot fi obținute doar din alimente. Cu toate acestea, conform conceptelor moderne, Histidina și Argininasunt deasemenea aminoacizi esentiali pentru copii.Altele pot fi esențiale condiționat pentru persoanele de o anumită vârstă sau persoanele cu anumite boli.

In afara de asta, cisteină, Taurina, sunt considerați aminoacizi semi-esențiali la copii (chiar dacă taurina nu este din punct de vedere tehnic un aminoacid) deoarece căile metabolice care sintetizează acești aminoacizi nu sunt încă pe deplin dezvoltate la copii. Cantitățile necesare de aminoacizi depind și de vârsta și sănătatea individului, așa că este destul de dificil să dai aici recomandări alimentare generale.

PROTEINE

Veverițe (proteine, polipeptide) - greutate moleculară mare materie organică, format din alfa aminoacizi , legate într-un lanț legătură peptidică. În organismele vii, este determinată compoziția de aminoacizi a proteinelor cod genetic, în cele mai multe cazuri 20 sunt folosite în sintezăaminoacizi standard.

Orez. 9. Proteinele nu sunt doar alimente... Tipuri de compuși proteici.

Fiecare organism viu este alcătuit din proteine. Diferite forme de proteine ​​iau parte la toate procesele care au loc în organismele vii. În corpul uman, mușchii, ligamentele, tendoanele, toate organele și glandele, părul, unghiile sunt formate din proteine; proteinele se găsesc în lichide și oase. Enzimele și hormonii care catalizează și reglează toate procesele din organism sunt, de asemenea, proteine.Un deficit de proteine ​​în organism este periculos pentru sănătate. Fiecare proteină este unică și există pentru scopuri specifice.

proteine ​​- o parte importantă nutriție animale și oameni (surse principale: carne, carne de pasăre, pește, lapte, nuci, leguminoase, cereale; într-o măsură mai mică: legume, fructe, fructe de pădure și ciuperci), întrucât organismul lor nu poate sintetiza toți aminoacizii necesari, iar unii trebuie să provină din alimente proteice. În timpul digestiei, enzimele descompun proteinele consumate în aminoacizi, care sunt utilizați pentru biosinteza proteinelor proprii ale organismului sau sunt descompuse în continuare pentru a produce energie.

Merită subliniat faptul că știința modernă a nutriției susține că proteinele ar trebui să satisfacă nevoile organismului de aminoacizi nu numai în cantitate. Aceste substanțe trebuie să intre în corpul uman în anumite proporții între ele.

Procesul de sinteză a proteinelor are loc în mod constant în organism. Dacă lipsește cel puțin un aminoacid esențial, formarea proteinelor se oprește.Acest lucru poate duce la o varietate de probleme grave de sănătate, de la tulburări digestive până la depresie și încetinirea creșterii la copii. Desigur, această luare în considerare a problemei este foarte simplificată, deoarece Funcțiile proteinelor din celulele organismelor vii sunt mai diverse decât funcțiile altor biopolimeri - polizaharide și ADN.

De asemenea, pe lângă proteine, aminoacizii formează un număr mare de substanțe neproteice (vezi mai jos) care îndeplinesc funcții speciale. Acestea includ, de exemplu, colina (o substanță asemănătoare vitaminelor care face parte din fosfolipide și este un precursor al neurotransmițătorului acetilcolină - Neurotransmițătorii sunt substanțe chimice care transmit impulsuri nervoase de la o celulă nervoasă la alta. Astfel, unii aminoacizi sunt esențiali pentru funcția normală a creierului).

2. Funcțiile non-proteice ale aminoacizilor

Neurotransmițător de aminoacizi

Notă: Neurotransmițătorii (neurotransmițători, intermediari) sunt substanțe chimice biologic active prin care un impuls electrochimic este transmis de la o celulă nervoasă prin spațiul sinaptic dintre neuroni și, de asemenea, de exemplu, de la neuroni la țesutul muscular sau celulele glandulare. Pentru a primi informații din propriile țesuturi și organe, corpul uman sintetizează substanțe chimice speciale - neurotransmițători.Toate țesuturile și organele interne ale corpului uman, „subordonate” sistemului nervos autonom (ANS), sunt alimentate cu nervi (inervate), adică funcțiile corpului sunt controlate de celulele nervoase. Ei, ca și senzorii, colectează informații despre starea corpului și le transmit centrilor corespunzători, iar de la ei influențele corective merg la periferie. Orice încălcare a reglementării autonome duce la disfuncționalități ale organelor interne. Transferul de informații, sau controlul, se realizează cu ajutorul unor intermediari chimici speciali, care se numesc mediatori (din latinescul mediator - intermediar) sau neurotransmițători. Prin natura lor chimică, mediatorii aparțin unor grupe diferite: amine biogene, aminoacizi, neuropeptide etc. În prezent, au fost studiați peste 50 de compuși legați de mediatori.

În corpul uman, mulți aminoacizi sunt utilizați pentru a sintetiza alte molecule, de exemplu:

• Triptofanul este un precursor al neurotransmitatorului serotonina.

• L-tirozina și precursorul său fenilalanina sunt precursori ai neurotransmițătorilor dopamină catecolamine, epinefrină și norepinefrină.
  

• Glicina este un precursor al porfirinelor precum heme.
  

• Arginina este un precursor al oxidului nitric.
  

• Ornitina și S-adenosilmetionina sunt precursori ai poliaminelor.
  

• Aspartatul, glicina și glutamina sunt precursori de nucleotide.
  

Cu toate acestea, nu toate funcțiile celorlalți sunt numeroase aminoacizi nestandard. Unii aminoacizi non-standard sunt folosiți de plante pentru a se apăra împotriva ierbivorelor. De exemplu, canavanina este un analog al argininei, care se găsește în multe leguminoase și în cantități deosebit de mari în Canavalia gladiata. Acest aminoacid protejează plantele de prădători precum insectele și poate provoca boli la oameni atunci când sunt consumate unele leguminoase neprocesate.

Clasificarea aminoacizilor proteinogeni

Să luăm în considerare clasificarea folosind exemplul a 20 de α-aminoacizi proteinogeni necesari pentru sinteza proteinelor

Dintre varietatea de aminoacizi, doar 20 sunt implicați în sinteza proteinelor intracelulare (aminoacizi proteinogenici). De asemenea, în corpul uman s-au găsit încă aproximativ 40 de aminoacizi neproteinogeni.Toți aminoacizii proteinogeni sunt α-aminoacizi. Exemplul lor poate fi folosit pentru a arăta metode suplimentare de clasificare. Numele aminoacizilor sunt de obicei prescurtate la o denumire de 3 litere (vezi imaginea lanțului polipeptidic din partea de sus a paginii). Profesioniștii în biologie moleculară folosesc, de asemenea, simboluri cu o singură literă pentru fiecare aminoacid.

1. După structura radicalului lateral a evidentia:

• alifatic (alanina, valina, leucina, izoleucina, prolina, glicina) - compusi care nu contin legaturi aromatice.
  
• aromatice (fenilalanina, tirozina, triptofan)

Compuși aromatici (arene) - compuși organici ciclici care conțin un sistem aromatic. Principalele proprietăți distinctive sunt stabilitatea crescută a sistemului aromatic și, în ciuda nesaturației, tendința de a suferi mai degrabă reacții de substituție decât de adiție. Există compuși aromatici benzenoizi (arene și derivați structurali ai arenelor, care conțin inele benzenice) și non-benzenoizi (toți ceilalți). Aromaticitate- o proprietate specială a unor compuși chimici, datorită căreia inelul conjugat al legăturilor nesaturate prezintă o stabilitate anormal de mare;

• conţinând sulf (cisteină, metionină) care conține un atom de sulf S
  
• conținând grupa OH (serină, treonină, din nou tirozină),
• conţinând suplimentar grupul COOH(acizi aspartic și glutamic),
• adiţional grupa NH2(lizina, arginina, histidina, de asemenea glutamina, asparagina).

2. După polaritatea radicalului lateral

Exista aminoacizi nepolari (aromatici, alifatici) si polari (neincarcati, incarcati negativ si pozitiv).

3. După proprietăţile acido-bazice

În funcție de proprietățile lor acido-bazice, aceștia sunt împărțiți în aminoacizi neutri (majoritatea), acizi (acizi aspartic și glutamic) și bazici (lizină, arginină, histidină).

4. Prin de neînlocuit

La nevoie organismului, se izolează cei care nu sunt sintetizati în organism și trebuie aprovizionați cu alimente - aminoacizi esențiali (leucină, izoleucină, valină, fenilalanină, triptofan, treonină, lizină, metionină). Aminoacizii înlocuibili includ acei aminoacizi al căror schelet de carbon se formează în reacții metabolice și este capabil să obțină într-un fel o grupare amino pentru a forma aminoacidul corespunzător. Doi aminoacizi sunt esențiali condiționat (arginina, histidina), adică sinteza lor are loc în cantități insuficiente, în special pentru copii.

Tabelul 1. Clasificarea aminoacizilor

Structura chimică	Polaritatea lanțului lateral	Punctul izoelectric pI	Masa moleculară, g/mol	Gradul de hidrofilitate	Polaritatea lanțului lateral
1. Alifatic				Foarte hidrofil
Alanin				Glutamina
Valin*				Asparagină
Glicina				Acid glutamic	10,2
izoleucina*				Histidină	10,3
leucina*				Acid aspartic	11,0
2. Conținând sulf				Lizina*	15,0
Metionină*				Arginina	20,0
cisteină				moderat hidrofil
3. Aromatic				Treonina*
tirozină				Serin
Triptofan*				Triptofan*
Fenilalanină*				Proline
4. Hidroxiaminoacizi				tirozină
Serin				Foarte hidrofob
Treonina*

Aminoacizii sunt unitățile chimice structurale sau „blocurile de construcție” care alcătuiesc proteinele. Aminoacizii constau din 16% azot, aceasta este principala lor diferenta chimica fata de ceilalti doi nutrienti esentiali - carbohidrati si grasimi. Importanța aminoacizilor pentru organism este determinată de rolul enorm pe care îl joacă proteinele în toate procesele vieții.

Fiecare organism viu, de la cele mai mari animale la microbi mici, este alcătuit din proteine. Diferite forme de proteine ​​iau parte la toate procesele care au loc în organismele vii. În corpul uman, mușchii, ligamentele, tendoanele, toate organele și glandele, părul și unghiile sunt formate din proteine. Proteinele se găsesc în lichide și oase. Enzimele și hormonii care catalizează și reglează toate procesele din organism sunt, de asemenea, proteine. O deficiență a acestor nutrienți în organism poate duce la un dezechilibru al echilibrului de apă, ceea ce provoacă umflături.

Fiecare proteină din organism este unică și există pentru scopuri specifice. Proteinele nu sunt interschimbabile. Ele sunt sintetizate în organism din aminoacizi, care se formează ca urmare a defalcării proteinelor găsite în alimente. Astfel, aminoacizii, și nu proteinele în sine, sunt cele mai valoroase elemente nutritive. Pe lângă faptul că aminoacizii formează proteine ​​care alcătuiesc țesuturile și organele corpului uman, unii dintre aceștia acționează ca neurotransmițători (neurotransmițători) sau sunt precursorii acestora.

Neurotransmițătorii sunt substanțe chimice care transmit impulsurile nervoase de la o celulă nervoasă la alta. Astfel, unii aminoacizi sunt esențiali pentru funcționarea normală a creierului. Aminoacizii asigură că vitaminele și mineralele își îndeplinesc funcțiile în mod adecvat. Unii aminoacizi furnizează direct energie țesutului muscular.

În corpul uman, mulți aminoacizi sunt sintetizați în ficat. Cu toate acestea, unele dintre ele nu pot fi sintetizate în organism, așa că o persoană trebuie să le obțină din alimente. Acești aminoacizi esențiali includ histidină, izoleucină, leucină, lizină, metionină, fenilalanină, treonină, triptofan și valină. Aminoacizi care sunt sintetizati in ficat: alanina, arginina, asparagina, acid aspartic, citrulina, cisteina, acid gama-aminobutiric, glutamina si acid glutamic, glicina, ornitina, prolina, serina, taurina, tirozina.

Procesul de sinteză a proteinelor are loc în mod constant în organism. Dacă lipsește cel puțin un aminoacid esențial, formarea proteinelor se oprește. Acest lucru poate duce la o varietate de probleme grave, de la digestie proastă la depresie și creștere lentă.

Cum apare această situație? Mai ușor decât ți-ai putea imagina. Mulți factori duc la acest lucru, chiar dacă dieta ta este echilibrată și consumi suficiente proteine. Malabsorbția la nivelul tractului gastrointestinal, infecția, leziunile, stresul, anumite medicamente, procesul de îmbătrânire și dezechilibrele altor nutrienți din organism pot duce toate la deficiențe esențiale de aminoacizi.

Rețineți că toate cele de mai sus nu înseamnă că consumul de multe proteine ​​va rezolva orice problemă. În realitate, nu este propice pentru menținerea sănătății.

Excesul de proteine ​​creează un stres suplimentar pentru rinichi și ficat, care au nevoie să proceseze produsele metabolismului proteic, principalul fiind amoniacul. Este foarte toxic pentru organism, așa că ficatul îl procesează imediat în uree, care apoi călătorește prin fluxul sanguin până la rinichi, unde este filtrată și excretată.

Atâta timp cât cantitatea de proteine ​​nu este prea mare și ficatul funcționează bine, amoniacul este neutralizat imediat și nu dăunează. Dar dacă este prea mult și ficatul nu poate face față neutralizării sale (ca urmare a unei alimentații necorespunzătoare, a tulburărilor digestive și/sau a bolilor hepatice), în sânge se creează niveluri toxice de amoniac. În acest caz, pot apărea o mulțime de probleme grave de sănătate, inclusiv encefalopatie hepatică și comă.

O concentrație prea mare de uree provoacă, de asemenea, leziuni renale și dureri de spate. Prin urmare, nu cantitatea, ci calitatea proteinelor consumate în alimente este importantă. In prezent, este posibila obtinerea de aminoacizi esentiali si neesentiali sub forma de suplimente alimentare biologic active.

Acest lucru este deosebit de important pentru diferite boli și atunci când se utilizează diete de reducere. Vegetarienii au nevoie de suplimente care conțin aminoacizi esențiali pentru a se asigura că organismul primește tot ce are nevoie pentru sinteza normală a proteinelor.

Există diferite tipuri de suplimente de aminoacizi disponibile. Aminoacizii fac parte din unele amestecuri de multivitamine și proteine. Există formule disponibile comercial care conţin complecşi de aminoacizi sau care conţin unul sau doi aminoacizi. Ele vin sub diferite forme: capsule, tablete, lichide și pulberi.

Majoritatea aminoacizilor există sub două forme, structura chimică a unuia fiind o imagine în oglindă a celuilalt. Acestea se numesc forme D și L, de exemplu D-cistina și L-cistina.

D înseamnă dextra (dreapta în latină) și L înseamnă levo (stânga). Acești termeni indică direcția de rotație a helixului, care este structura chimică a unei molecule date. Proteinele din organismele animale și vegetale sunt create în principal de formele L ale aminoacizilor (cu excepția fenilalaninei, care este reprezentată de formele D, L).

Suplimentele nutritive care conțin L-aminoacizi sunt considerate mai potrivite pentru procesele biochimice ale corpului uman.
Aminoacizii liberi sau nelegați sunt forma cea mai pură. Prin urmare, atunci când alegeți un supliment de aminoacizi, ar trebui să se acorde preferință produselor care conțin aminoacizi L-cristalini standardizați de Farmacopeea Americană (USP). Nu necesită digestie și sunt absorbite direct în sânge. După administrarea orală, acestea sunt absorbite foarte repede și, de regulă, nu provoacă reacții alergice.

Aminoacizii individuali se iau pe stomacul gol, de preferință dimineața sau între mese, cu o cantitate mică de vitamine B6 și C. Dacă luați un complex de aminoacizi care îi include pe toți cei esențiali, cel mai bine este să faceți acest lucru 30 minute după sau 30 de minute înainte de masă. Cel mai bine este să luați atât aminoacizi esențiali individuali, cât și un complex de aminoacizi, dar în momente diferite. Aminoacizii singuri nu trebuie administrați pentru perioade lungi de timp, mai ales în doze mari. Se recomandă să o luați timp de 2 luni cu o pauză de 2 luni.

Alanin

Alanina ajută la normalizarea metabolismului glucozei. S-a stabilit o relație între excesul de alanină și infecția cu virusul Epstein-Barr, precum și sindromul de oboseală cronică. O formă de alanină, beta-alanina este o componentă a acidului pantotenic și a coenzimei A, unul dintre cei mai importanți catalizatori din organism.

Arginina

Arginina încetinește creșterea tumorilor, inclusiv a cancerului, prin stimularea sistemului imunitar al organismului. Crește activitatea și dimensiunea glandei timus, care produce limfocite T. În acest sens, arginina este utilă persoanelor care suferă de infecție HIV și neoplasme maligne.

De asemenea, este folosit pentru afecțiuni hepatice (ciroză și degenerare grasă), favorizează procesele de detoxifiere la nivelul ficatului (în primul rând neutralizarea amoniacului). Lichidul seminal conține arginină, așa că este folosit uneori în tratamentul complex al infertilității la bărbați. Țesutul conjunctiv și pielea conțin, de asemenea, cantități mari de arginină, astfel încât administrarea acesteia este eficientă pentru diferite leziuni. Arginina este o componentă importantă a metabolismului în țesutul muscular. Ajută la menținerea echilibrului optim de azot în organism, deoarece participă la transportul și neutralizarea excesului de azot din organism.

Arginina ajută la pierderea în greutate deoarece provoacă o ușoară scădere a depozitelor de grăsime din organism.

Arginina face parte din multe enzime și hormoni. Are un efect stimulativ asupra producției de insulină de către pancreas ca componentă a vasopresinei (un hormon hipofizar) și ajută la sinteza hormonului de creștere. Deși arginina este sintetizată în organism, producția ei poate fi redusă la nou-născuți. Sursele de arginina includ ciocolata, nucile de cocos, produsele lactate, gelatina, carnea, ovazul, arahidele, boabele de soia, nucile, faina alba, grau si germenii de grau.

Persoanele care au infecții virale, inclusiv Herpes simplex, nu ar trebui să ia suplimente de arginină și ar trebui să evite consumul de alimente bogate în arginină. Mamele însărcinate și care alăptează nu ar trebui să ia suplimente de arginină. Luarea în doze mici de arginină este recomandată pentru boli ale articulațiilor și țesutului conjunctiv, toleranță afectată la glucoză, boli hepatice și leziuni. Utilizarea pe termen lung nu este recomandată.

Asparagină

Asparagina este necesară pentru a menține echilibrul în procesele care au loc în sistemul nervos central: previne atât excitația excesivă, cât și inhibiția excesivă. Este implicat în procesele de sinteză a aminoacizilor din ficat.

Deoarece acest aminoacid crește vitalitatea, un supliment pe bază de el este folosit pentru oboseală. De asemenea, joacă un rol important în procesele metabolice. Acidul aspartic este adesea prescris pentru boli ale sistemului nervos. Este util pentru sportivi, precum și pentru disfuncția ficatului. În plus, stimulează sistemul imunitar prin creșterea producției de imunoglobuline și anticorpi.

Acidul aspartic se găsește în cantități mari în proteinele vegetale obținute din semințele încolțite și în produsele din carne.

Carnitina

Strict vorbind, carnitina nu este un aminoacid, dar structura sa chimică este similară cu cea a aminoacizilor și, prin urmare, sunt considerați de obicei împreună. Carnitina nu este implicată în sinteza proteinelor și nu este un neurotransmițător. Funcția sa principală în organism este transportul acizilor grași cu lanț lung, a căror oxidare eliberează energie. Aceasta este una dintre principalele surse de energie pentru țesutul muscular. Astfel, carnitina crește conversia grăsimilor în energie și previne depunerea grăsimilor în organism, în primul rând în inimă, ficat și mușchii scheletici.

Carnitina reduce probabilitatea dezvoltării complicațiilor diabetului asociate cu tulburările metabolismului lipidic, încetinește degenerarea ficatului gras în alcoolismul cronic și riscul de boli de inimă. Are capacitatea de a reduce nivelul trigliceridelor din sânge, promovează pierderea în greutate și crește forța musculară la pacienții cu boli neuromusculare și sporește efectul antioxidant al vitaminelor C și E.

Se crede că unele variante ale distrofiei musculare sunt asociate cu deficiența de carnitină. Cu astfel de boli, oamenii ar trebui să primească mai mult din această substanță decât este necesar conform normelor.

Poate fi sintetizat în organism în prezența fierului, tiaminei, piridoxinei și a aminoacizilor lizină și metionină. Sinteza carnitinei are loc în prezența unor cantități suficiente de vitamina C. Cantități insuficiente din oricare dintre acești nutrienți în organism duce la deficiența de carnitină. Carnitina intră în organism cu alimente, în primul rând carne și alte produse de origine animală.

Majoritatea cazurilor de deficit de carnitină sunt asociate cu un defect determinat genetic în procesul de sinteză a acesteia. Manifestările posibile ale deficienței de carnitină includ tulburări de conștiență, dureri de inimă, slăbiciune musculară și obezitate.

Barbatii, datorita masei musculare mai mari, au nevoie de mai multa carnitina decat femeile. Vegetarienii sunt mai predispuși să aibă deficit de acest nutrient decât ne-vegetarienii, datorită faptului că carnitina nu se găsește în proteinele pe bază de plante.

Mai mult, metionina și lizina (aminoacizi necesari sintezei carnitinei) nu se găsesc nici în cantități suficiente în alimentele vegetale.

Pentru a obține cantitatea necesară de carnitină, vegetarienii ar trebui să ia suplimente sau să mănânce alimente fortificate cu lizină, cum ar fi fulgii de porumb.

Carnitina se prezintă în suplimente alimentare sub diferite forme: sub formă de D, L-carnitină, D-carnitină, L-carnitină, acetil-L-carnitină.
Este de preferat să luați L-carnitină.

Citrulina

Citrulina se găsește predominant în ficat. Crește furnizarea de energie, stimulează sistemul imunitar și este transformată în L-arginină în timpul metabolismului. Neutralizează amoniacul, care dăunează celulelor hepatice.

Cisteina si cistina

Acești doi aminoacizi sunt strâns înrudiți, fiecare moleculă de cisteină este formată din două molecule de cisteină conectate între ele. Cisteina este foarte instabilă și se transformă cu ușurință în L-cistină și, astfel, un aminoacid se poate schimba cu ușurință în altul atunci când este necesar.

Ambii aminoacizi sunt aminoacizi care conțin sulf și joacă un rol important în formarea țesutului pielii și sunt importanți pentru procesele de detoxifiere. Cisteina face parte din alfa keratina - principala proteină a unghiilor, pielii și părului. Promovează formarea de colagen și îmbunătățește elasticitatea și textura pielii. Cisteina se găsește și în alte proteine ​​din organism, inclusiv în unele enzime digestive.

Cisteina ajută la neutralizarea anumitor substanțe toxice și protejează organismul de efectele dăunătoare ale radiațiilor. Este unul dintre cei mai puternici antioxidanți, iar efectul său antioxidant este îmbunătățit atunci când este administrat simultan cu vitamina C și seleniu.

Cisteina este un precursor al glutationului, o substanță care are un efect protector asupra ficatului și celulelor creierului de leziunile cauzate de alcool, anumite medicamente și substanțe toxice conținute de fumul de țigară. Cisteina se dizolvă mai bine decât cistina și este utilizată mai rapid în organism, motiv pentru care este adesea folosită în tratamentul complex al diferitelor boli. Acest aminoacid se formează în organism din L-metionină, cu prezența obligatorie a vitaminei B6.

Aportul suplimentar de cisteină este necesar pentru artrita reumatoidă, bolile arteriale și cancerul. Accelerează recuperarea după operații, arde, leagă metalele grele și fierul solubil. Acest aminoacid accelerează, de asemenea, arderea grăsimilor și formarea țesutului muscular.

L-cisteina are capacitatea de a distruge mucusul din tractul respirator, motiv pentru care este adesea folosită pentru bronșită și emfizem. Accelerează procesele de vindecare în bolile respiratorii și joacă un rol important în activarea leucocitelor și limfocitelor.

Deoarece această substanță crește cantitatea de glutation în plămâni, rinichi, ficat și măduva osoasă roșie, încetinește procesul de îmbătrânire, de exemplu, reducând numărul de pete de vârstă. N-acetilcisteina este mai eficientă în creșterea nivelului de glutation în organism decât cistina sau chiar glutationul în sine.

Persoanele cu diabet ar trebui să fie atenți atunci când iau suplimente de cisteină, deoarece are capacitatea de a inactiva insulina. Dacă aveți cistinurie, o afecțiune genetică rară care duce la formarea de calculi de cistină, nu trebuie să luați cisteină.

Dimetilglicină

Dimetilglicina este un derivat al glicinei, cel mai simplu aminoacid. Este un component al multor substanțe importante, cum ar fi aminoacizii metionină și colină, unii hormoni, neurotransmițători și ADN.

Dimetilglicina se găsește în cantități mici în produsele din carne, semințe și cereale. Deși nu există simptome asociate cu deficiența de dimetilglicină, administrarea de suplimente de dimetilglicină are o serie de beneficii, inclusiv îmbunătățirea energiei și a performanței mentale.

Dimetilglicina stimulează, de asemenea, sistemul imunitar, reduce colesterolul și trigliceridele din sânge, ajută la normalizarea tensiunii arteriale și a nivelului de glucoză și, de asemenea, ajută la normalizarea funcției multor organe. De asemenea, este folosit pentru crize epileptice.

Acid gamma-aminobutiric

Acidul gamma-aminobutiric (GABA) funcționează ca un neurotransmițător în sistemul nervos central din organism și este esențial pentru metabolismul creierului. Este format dintr-un alt aminoacid - glutamina. Reduce activitatea neuronală și previne supraexcitarea celulelor nervoase.

Acidul gamma-aminobutiric ameliorează anxietatea și are un efect calmant; poate fi luat și ca tranchilizant, dar fără riscul de dependență. Acest aminoacid este utilizat în tratamentul complex al epilepsiei și hipertensiunii arteriale. Deoarece are un efect relaxant, este utilizat în tratamentul disfuncțiilor sexuale. În plus, GABA este prescris pentru tulburarea de deficit de atenție. Excesul de acid gamma-aminobutiric, totuși, poate crește anxietatea, provocând dificultăți de respirație și tremurări ale membrelor.

Acid glutamic

Acidul glutamic este un neurotransmitator care transmite impulsuri in sistemul nervos central. Acest aminoacid joacă un rol important în metabolismul carbohidraților și favorizează pătrunderea calciului prin bariera hemato-encefalică.

Acest aminoacid poate fi folosit de celulele creierului ca sursă de energie. De asemenea, neutralizează amoniacul prin eliminarea atomilor de azot în procesul de formare a unui alt aminoacid - glutamina. Acest proces este singura modalitate de a neutraliza amoniacul din creier.

Acidul glutamic este utilizat în corectarea tulburărilor de comportament la copii, precum și în tratamentul epilepsiei, distrofiei musculare, ulcerelor, afecțiunilor hipoglicemice, complicațiilor terapiei cu insulină pentru diabetul zaharat și tulburărilor de dezvoltare psihică.

Glutamina

Glutamina este aminoacidul cel mai frecvent găsit în formă liberă în mușchi. Pătrunde foarte ușor în bariera hemato-encefalică și în celulele creierului trece în acid glutamic și invers, în plus, crește cantitatea de acid gamma-aminobutiric, care este necesar pentru menținerea funcției normale a creierului.

Acest aminoacid menține, de asemenea, echilibrul acido-bazic normal în organism și un tract gastrointestinal sănătos și este necesar pentru sinteza ADN și ARN.

Glutamina este un participant activ în metabolismul azotului. Molecula sa conține doi atomi de azot și se formează din acid glutamic prin adăugarea unui atom de azot. Astfel, sinteza glutaminei ajută la eliminarea excesului de amoniac din țesuturi, în primul rând din creier, și la transportul azotului în organism.

Glutamina se găsește în cantități mari în mușchi și este folosită pentru a sintetiza proteine ​​în celulele musculare scheletice. Prin urmare, suplimentele nutritive cu glutamină sunt folosite de culturisti și în diverse diete, precum și pentru a preveni pierderea musculară în boli precum neoplasmele maligne și SIDA, după operații și în timpul repausului la pat de lungă durată.

În plus, glutamina este utilizată și în tratamentul artritei, bolilor autoimune, fibrozei, bolilor gastrointestinale, ulcerelor peptice și bolilor țesutului conjunctiv.

Acest aminoacid îmbunătățește activitatea creierului și, prin urmare, este utilizat pentru epilepsie, sindrom de oboseală cronică, impotență, schizofrenie și demență senilă. L-glutamina reduce pofta patologică de alcool, prin urmare este utilizată în tratamentul alcoolismului cronic.

Glutamina se găsește în multe alimente de origine vegetală și animală, dar este ușor distrusă prin încălzire. Spanacul și pătrunjelul sunt surse bune de glutamina, atâta timp cât sunt consumate crude.

Suplimentele alimentare care conțin glutamina trebuie depozitate doar într-un loc uscat, altfel glutamina se va transforma în amoniac și acid piroglutamic. Nu luați glutamina dacă aveți ciroză hepatică, boli de rinichi sau sindrom Reye.

Glutation

Glutationul, ca și carnitina, nu este un aminoacid. Conform structurii sale chimice, este o tripeptidă obținută în organism din cisteină, acid glutamic și glicină.

Glutationul este un antioxidant. Cea mai mare parte a glutationului se găsește în ficat (o parte din el este eliberată direct în fluxul sanguin), precum și în plămâni și tractul gastrointestinal.

Este necesar pentru metabolismul carbohidraților și, de asemenea, încetinește îmbătrânirea datorită efectului său asupra metabolismului lipidic și previne apariția aterosclerozei. Deficitul de glutation afectează în primul rând sistemul nervos, cauzând probleme de coordonare, procese mentale și tremor.

Cantitatea de glutation din organism scade odată cu vârsta. În acest sens, persoanele în vârstă ar trebui să-l primească suplimentar. Cu toate acestea, este de preferat să folosiți suplimente nutritive care conțin cisteină, acid glutamic și glicină - adică substanțe care sintetizează glutation. Luarea N-acetilcisteinei este considerată cea mai eficientă.

Glicina

Glicina încetinește degenerarea țesutului muscular, deoarece este o sursă de creatină, o substanță conținută în țesutul muscular și utilizată în sinteza ADN-ului și ARN-ului. Glicina este necesară pentru sinteza acizilor nucleici, acizilor biliari și a aminoacizilor neesențiali în organism.

Face parte din multe medicamente antiacide utilizate pentru bolile de stomac; este util pentru refacerea țesutului deteriorat, deoarece se găsește în cantități mari în piele și țesutul conjunctiv.

Acest aminoacid este necesar pentru funcționarea normală a sistemului nervos central și pentru menținerea sănătății bune a prostatei. Funcționează ca un neurotransmițător inhibitor și astfel poate preveni crizele epileptice.

Glicina este utilizată în tratamentul psihozei maniaco-depresive și poate fi eficientă și pentru hiperactivitate. Excesul de glicină în organism provoacă o senzație de oboseală, dar o cantitate adecvată asigură organismului energie. Dacă este necesar, glicina poate fi transformată în serină în organism.

Histidină

Histidina este un aminoacid esențial care promovează creșterea și repararea țesuturilor, face parte din tecile de mielină care protejează celulele nervoase și este, de asemenea, necesară pentru formarea globulelor roșii și albe din sânge. Histidina protejează organismul de efectele dăunătoare ale radiațiilor, promovează eliminarea metalelor grele din organism și ajută la combaterea SIDA.

Un conținut prea mare de histidină poate duce la stres și chiar la tulburări psihice (agitație și psihoză).

Nivelurile inadecvate de histidină în organism agravează starea de artrită reumatoidă și surditatea asociată cu afectarea nervului auditiv. Metionina ajută la scăderea nivelului de histidină din organism.

Histamina, o componentă foarte importantă a multor reacții imunologice, este sintetizată din histidină. De asemenea, promovează excitarea sexuală. În acest sens, utilizarea concomitentă a suplimentelor alimentare care conțin histidină, niacină și piridoxină (necesare pentru sinteza histaminei) poate fi eficientă pentru tulburările sexuale.

Deoarece histamina stimulează secreția sucului gastric, utilizarea histidinei ajută la tulburările digestive asociate cu aciditatea scăzută a sucului gastric.

Persoanele care suferă de depresie maniacale nu ar trebui să ia histidină decât dacă este clar stabilită o deficiență a acestui aminoacid. Histidina se găsește în orez, grâu și secară.

Isoleucina

Isoleucina este unul dintre aminoacizii BCAA și aminoacizii esențiali necesari pentru sinteza hemoglobinei. De asemenea, stabilizează și reglează nivelul zahărului din sânge și procesele de alimentare cu energie.Metabolismul izoleucinei are loc în țesutul muscular.

Utilizarea combinată cu izoleucină și valină (BCAA) crește rezistența și promovează recuperarea țesutului muscular, ceea ce este deosebit de important pentru sportivi.

Isoleucina este necesară pentru multe boli mintale. O deficiență a acestui aminoacid are ca rezultat simptome similare cu hipoglicemia.

Sursele alimentare de izoleucină includ migdale, caju, pui, năut, ouă, pește, linte, ficat, carne, secară, majoritatea semințelor și proteine ​​din soia.

Există suplimente alimentare biologic active care conțin izoleucină. În acest caz, este necesar să se mențină echilibrul corect între izoleucină și alți doi aminoacizi BCAA ramificati - leucină și valină.

leucina

Leucina este un aminoacid esențial, împreună cu izoleucina și valina, unul dintre cei trei aminoacizi BCAA ramificati. Acționând împreună, ele protejează țesutul muscular și sunt surse de energie și, de asemenea, promovează refacerea oaselor, a pielii și a mușchilor, așa că utilizarea lor este adesea recomandată în perioada de recuperare după leziuni și operații.

De asemenea, leucina scade ușor nivelul zahărului din sânge și stimulează eliberarea hormonului de creștere. Sursele alimentare de leucină includ orezul brun, fasolea, carnea, nucile, făina de soia și făina de grâu.

Suplimentele alimentare care conțin leucină sunt utilizate în combinație cu valină și izoleucină. Acestea trebuie luate cu prudență pentru a evita provocarea hipoglicemiei. Excesul de leucină poate crește cantitatea de amoniac din organism.

Lizina

Lizina este un aminoacid esențial care face parte din aproape orice proteină. Este necesar pentru formarea și creșterea osoasă normală la copii, favorizează absorbția calciului și menține metabolismul normal al azotului la adulți.

Acest aminoacid este implicat în sinteza anticorpilor, hormonilor, enzimelor, formarea colagenului și repararea țesuturilor. Lizina este utilizată în perioada de recuperare după operații și leziuni sportive. De asemenea, scade nivelul trigliceridelor serice.

Lizina are efect antiviral, mai ales împotriva virusurilor care provoacă herpes și infecții respiratorii acute. Pentru bolile virale este recomandată administrarea de suplimente care conțin lizină în combinație cu vitamina C și bioflavonoide.

O deficiență a acestui aminoacid esențial poate duce la anemie, hemoragii la nivelul globului ocular, tulburări enzimatice, iritabilitate, oboseală și slăbiciune, apetit scăzut, creștere lentă și scădere în greutate, precum și tulburări ale sistemului reproducător.

Sursele alimentare de lizină includ brânza, ouăle, peștele, laptele, cartofii, carnea roșie, soia și produsele din drojdie.

Metionină

Metionina este un aminoacid esențial care ajută la procesarea grăsimilor, prevenind depunerea acestora în ficat și pe pereții arterelor. Sinteza taurinei și cisteinei depinde de cantitatea de metionină din organism. Acest aminoacid favorizează digestia, asigură procese de detoxifiere (în primul rând neutralizarea metalelor toxice), reduce slăbiciunea musculară, protejează împotriva expunerii la radiații și este util pentru osteoporoză și alergii chimice.

Acest aminoacid este utilizat în terapia complexă a artritei reumatoide și a toxicozei sarcinii. Metionina are un efect antioxidant pronunțat, deoarece este o sursă bună de sulf, care inactivează radicalii liberi. Este utilizat pentru sindromul Gilbert și disfuncția ficatului. Metionina este, de asemenea, necesară pentru sinteza acizilor nucleici, a colagenului și a multor alte proteine. Este util pentru femeile care primesc contraceptive hormonale orale. Metionina scade nivelul de histamină din organism, ceea ce poate fi util în schizofrenie atunci când cantitatea de histamină este crescută.

Metionina din organism este transformată în cisteină, care este un precursor al glutationului. Acest lucru este foarte important în caz de otrăvire, când sunt necesare cantități mari de glutation pentru a neutraliza toxinele și pentru a proteja ficatul.

Surse alimentare de metionină: leguminoase, ouă, usturoi, linte, carne, ceapă, soia, semințe și iaurt.

Ornitina

Ornitina ajută la eliberarea hormonului de creștere, care ajută la arderea grăsimilor din organism. Acest efect este sporit atunci când ornitina este utilizată în combinație cu arginină și carnitină. Ornitina este, de asemenea, esențială pentru sistemul imunitar și funcția ficatului, participând la procesele de detoxifiere și refacerea celulelor hepatice.

Ornitina din organism este sintetizată din arginină și, la rândul său, servește ca un precursor pentru citrulină, prolină și acid glutamic. Concentrații mari de ornitină se găsesc în piele și țesutul conjunctiv, astfel încât acest aminoacid ajută la repararea țesutului deteriorat.

Suplimentele alimentare care conțin ornitină nu trebuie administrate copiilor, mamelor însărcinate și care alăptează sau persoanelor cu antecedente de schizofrenie.

Fenilalanină

Fenilalanina este un aminoacid esențial. În organism, poate fi transformat într-un alt aminoacid - tirozină, care, la rândul său, este folosită în sinteza a doi neurotransmițători principali: dopamina și norepinefrina. Prin urmare, acest aminoacid afectează starea de spirit, reduce durerea, îmbunătățește memoria și capacitatea de învățare și suprimă apetitul. Este utilizat în tratamentul artritei, depresiei, durerilor menstruale, migrenelor, obezității, bolii Parkinson și schizofreniei.

Fenilalanina se găsește sub trei forme: L-fenilalanina (forma naturală și este cea care face parte din majoritatea proteinelor din corpul uman), D-fenilalanina (o formă sintetică în oglindă, are efect analgezic), DL-fenilalanina ( combină proprietățile benefice ale celor două forme anterioare, este de obicei folosit pentru sindromul premenstrual.

Suplimentele alimentare care conțin fenilalanină nu trebuie administrate femeilor însărcinate, persoanelor cu crize de anxietate, diabet, hipertensiune arterială, fenilcetonurie sau melanom pigmentat.

Proline

Prolina îmbunătățește starea pielii prin creșterea producției de colagen și reducerea pierderii acestuia odată cu vârsta. Ajută la refacerea suprafețelor cartilaginoase ale articulațiilor, întărește ligamentele și mușchiul inimii. Pentru a întări țesutul conjunctiv, prolina este cel mai bine utilizată în combinație cu vitamina C.

Prolina intră în organism în principal din produse din carne.

Serin

Serina este necesară pentru metabolismul normal al grăsimilor și acizilor grași, pentru creșterea țesutului muscular și pentru menținerea unui sistem imunitar normal.

Serina este sintetizată în organism din glicină. Ca agent de hidratare, este inclus în multe produse cosmetice și preparate dermatologice.

taurină

Taurina se găsește în concentrații mari în mușchiul inimii, celulele albe din sânge, mușchii scheletici și sistemul nervos central. Este implicat în sinteza multor alți aminoacizi și este, de asemenea, o componentă majoră a bilei, care este necesară pentru digestia grăsimilor, absorbția vitaminelor liposolubile și pentru menținerea nivelului normal de colesterol din sânge.

Prin urmare, taurina este utilă pentru ateroscleroză, edem, boli de inimă, hipertensiune arterială și hipoglicemie. Taurina este necesară pentru metabolismul normal al sodiului, potasiului, calciului și magneziului. Împiedică eliminarea potasiului din mușchiul inimii și, prin urmare, ajută la prevenirea anumitor tulburări de ritm cardiac. Taurina are un efect protector asupra creierului, mai ales în timpul deshidratării. Este utilizat în tratamentul anxietății și agitației, epilepsiei, hiperactivitatii și convulsiilor.

Suplimentele alimentare cu taurină se administrează copiilor cu sindrom Down și distrofie musculară. În unele clinici, acest aminoacid este inclus în terapia complexă pentru cancerul de sân. Excreția excesivă a taurinei din organism are loc în diferite afecțiuni și tulburări metabolice.

Aritmiile, tulburările de formare a trombocitelor, candidoza, stresul fizic sau emoțional, bolile intestinale, deficitul de zinc și abuzul de alcool duc la deficiența de taurină în organism. Abuzul de alcool afectează, de asemenea, capacitatea organismului de a absorbi taurina.

În diabet, nevoia organismului de taurină crește și invers, administrarea de suplimente alimentare care conțin taurină și cistină reduce nevoia de insulină. Taurina se găsește în ouă, pește, carne, lapte, dar nu se găsește în proteinele vegetale.

Se sintetizează în ficat din cisteină și din metionină în alte organe și țesuturi ale corpului, cu condiția să existe o cantitate suficientă de vitamina B6. În cazul unor tulburări genetice sau metabolice care interferează cu sinteza taurinei, este necesar să luați un supliment alimentar cu acest aminoacid.

Treonina

Treonina este un aminoacid esențial care ajută la menținerea metabolismului proteic normal în organism. Este important pentru sinteza colagenului si elastinei, ajuta ficatul si este implicat in metabolismul grasimilor in combinatie cu acid aspartic si metionina.

Treonina se găsește în inimă, sistemul nervos central, mușchii scheletici și previne depunerea grăsimilor în ficat. Acest aminoacid stimulează sistemul imunitar, deoarece promovează producția de anticorpi. Treonina se găsește în cantități foarte mici în cereale, așa că vegetarienii au mai multe șanse să aibă deficit de acest aminoacid.

Triptofan

Triptofanul este un aminoacid esențial necesar pentru producerea niacinei. Este folosit pentru a sintetiza serotonina, unul dintre cei mai importanti neurotransmitatori, din creier. Triptofanul este utilizat pentru insomnie, depresie și pentru a stabiliza starea de spirit.

Ajută la tulburarea de hiperactivitate la copii, este utilizat pentru boli de inimă, pentru a controla greutatea corporală, a reduce apetitul și, de asemenea, pentru a crește eliberarea hormonului de creștere. Ajută la atacurile de migrenă, ajută la reducerea efectelor nocive ale nicotinei. Deficitul de triptofan și magneziu poate crește spasmele arterelor coronare.

Cele mai bogate surse alimentare de triptofan includ orezul brun, brânza de țară, carnea, alunele și proteinele din soia.

tirozină

Tirozina este un precursor al neurotransmitatorilor norepinefrina si dopamina. Acest aminoacid este implicat în reglarea dispoziției; o lipsă de tirozină duce la o deficiență de norepinefrină, care, la rândul său, duce la depresie. Tirozina suprima pofta de mancare, ajuta la reducerea depozitului de grasime, promoveaza productia de melatonina si imbunatateste functia suprarenala, tiroida si hipofizara.

Tirozina este, de asemenea, implicată în metabolismul fenilalaninei. Hormonii tiroidieni se formează atunci când atomi de iod sunt adăugați la tirozină. Prin urmare, nu este surprinzător faptul că nivelul scăzut al tirozinei plasmatice este asociat cu hipotiroidism.

Simptomele deficitului de tirozină includ, de asemenea, tensiune arterială scăzută, temperatură scăzută a corpului și sindromul picioarelor neliniştite.

Suplimentele alimentare cu tirozină sunt folosite pentru a ameliora stresul și se crede că ajută la sindromul de oboseală cronică și la narcolepsie. Sunt folosiți pentru anxietate, depresie, alergii și dureri de cap, precum și pentru retragerea medicamentelor. Tirozina poate fi de ajutor în boala Parkinson. Sursele naturale de tirozină includ migdalele, avocado, bananele, produsele lactate, semințele de dovleac și semințele de susan.

Tirozina poate fi sintetizată din fenilalanină în corpul uman. Suplimentele alimentare cu fenilalanină se administrează cel mai bine înainte de culcare sau cu alimente care conțin cantități mari de carbohidrați.

În timpul tratamentului cu inhibitori de monoaminoxidază (de obicei prescriși pentru depresie), ar trebui să evitați aproape complet alimentele care conțin tirozină și să nu luați suplimente alimentare cu tirozină, deoarece acest lucru poate duce la o creștere neașteptată și bruscă a tensiunii arteriale.

Valin

Valina este un aminoacid esențial cu efect de stimulare, unul dintre aminoacizii BCAA și, prin urmare, poate fi folosit de mușchi ca sursă de energie. Valina este necesară pentru metabolismul muscular, repararea țesuturilor deteriorate și pentru menținerea metabolismului normal al azotului în organism.

Valina este adesea folosită pentru a corecta deficiențe severe de aminoacizi rezultate din dependența de droguri. Nivelul său excesiv de ridicat în organism poate duce la simptome precum parestezii (senzație de ace) și chiar halucinații.
Valina se găsește în următoarele alimente: cereale, carne, ciuperci, produse lactate, alune, proteine ​​din soia.

Suplimentarea cu valine ar trebui echilibrată cu ceilalți aminoacizi cu lanț ramificat BCAA L-leucină și L-izoleucină.

Toți α-aminoacizii, cu excepția glicinei, conțin un atom de carbon α chiral și pot apărea ca enantiomeri:

S-a demonstrat că aproape toți aminoacizii naturali au aceeași configurație relativă la atomul de carbon. -Atomul de carbon al (-)-serină a fost atribuit în mod convențional L-configurația și -atomul de carbon al (+)-serină - D-configurare. În plus, dacă proiecția Fischer a unui aminoacid este scrisă astfel încât gruparea carboxil să fie situată în partea de sus și R în partea de jos, atunci L-aminoacizi, grupa amino va fi in stanga, si D- aminoacizi - în dreapta. Schema lui Fischer pentru determinarea configurației aminoacizilor se aplică tuturor a-aminoacizilor care au un atom de carbon α chiral.

Din figură este clar că L-aminoacidul poate fi dextrogiro (+) sau levogitor (-) in functie de natura radicalului. Marea majoritate a aminoacizilor găsiți în natură sunt L-rând. Al lor enantiomorfi, adică D-aminoacizii sunt sintetizati numai de microorganisme si se numesc aminoacizi „nenaturali”..

Conform nomenclaturii (R,S), cei mai mulți „naturali” sau L-aminoacizi au configurația S.

L-izoleucina și L-treonina, fiecare conținând doi centri chirali pe moleculă, pot fi orice membru al unei perechi de diastereomeri în funcție de configurația atomului de carbon. Configurațiile absolute corecte ale acestor aminoacizi sunt prezentate mai jos.

PROPRIETĂȚI ACIDO-BAZICE ALE AMINOACIZILOR

Aminoacizii sunt substanțe amfotere care pot exista sub formă de cationi sau anioni. Această proprietate se explică prin prezența atât a acizilor ( -COUN), și principal ( -NH 2 ) grupe din aceeași moleculă. În soluții foarte acide N.H. 2 Gruparea acidă este protonată, iar acidul devine cation. În soluțiile puternic alcaline, gruparea carboxil a aminoacidului este deprotonată și acidul este transformat într-un anion.

În stare solidă, aminoacizii există sub formă zwitterions (ioni bipolari, săruri interne). În zwitterion, un proton este transferat de la gruparea carboxil la gruparea amino:

Dacă plasați un aminoacid într-un mediu conductiv și coborâți o pereche de electrozi acolo, atunci în soluții acide aminoacidul va migra la catod, iar în soluții alcaline - la anod. La o anumită valoare a pH-ului caracteristică unui aminoacid dat, acesta nu se va deplasa nici la anod, nici la catod, deoarece fiecare moleculă este sub forma unui zwitterion (poartă atât o sarcină pozitivă, cât și o sarcină negativă). Această valoare a pH-ului se numește punct izoelectric(pI) unui aminoacid dat.

REACȚII ALE AMINOACIZILOR

Majoritatea reacțiilor pe care le suferă aminoacizii în laborator ( in vitro), caracteristic tuturor aminelor sau acizilor carboxilici.

1. formarea amidelor la grupa carboxil. Când gruparea carbonil a unui aminoacid reacționează cu gruparea amino a unei amine, are loc o reacție de policondensare a aminoacidului în paralel, ducând la formarea amidelor. Pentru a preveni polimerizarea, gruparea amino a acidului este blocată astfel încât doar gruparea amino a aminei să reacționeze. În acest scop, se utilizează carbobenzoxiclorura (carbobenziloxiclorura, cloroformiat de benzii). freacă-butoxicarboxazid etc. Pentru a reacţiona cu o amină, gruparea carboxil este activată prin tratarea acesteia cu cloroformiat de etil. Grup protector apoi îndepărtat prin hidrogenoliza catalitică sau prin acţiunea unei soluţii reci de bromură de hidrogen în acid acetic.

2. formarea amidelor la grupa amino. Când gruparea amino a unui aminoacid este acilată, se formează o amidă.

Reacția se desfășoară mai bine în mediul bazic, deoarece aceasta asigură o concentrație mare de amină liberă.

3. formarea de esteri. Gruparea carboxil a unui aminoacid este ușor esterificată prin metode convenționale. De exemplu, esterii metilici sunt preparați prin trecerea gazului clorhidric uscat printr-o soluție de aminoacid în metanol:

Aminoacizii sunt capabili de policondensare, ducând la formarea poliamidei. Poliamidele formate din -aminoacizi se numesc peptide sau polipeptide . Legătura amidă din astfel de polimeri se numește peptidă comunicare. Se numesc polipeptide cu o greutate moleculară de cel puțin 5000 proteine . Proteinele conțin aproximativ 25 de aminoacizi diferiți. Când o anumită proteină este hidrolizată, toți acești aminoacizi sau unii dintre ei se pot forma în anumite proporții caracteristice unei proteine ​​individuale.

Secvența unică de reziduuri de aminoacizi din lanțul inerent unei anumite proteine ​​este numită structura proteinei primare . Se numesc caracteristicile lanțurilor de răsucire ale moleculelor de proteine ​​(aranjarea reciprocă a fragmentelor în spațiu). structura secundară a proteinelor . Lanțurile polipeptidice ale proteinelor pot fi conectate între ele pentru a forma amidă, disulfură, hidrogen și alte legături datorită lanțurilor laterale de aminoacizi. Ca rezultat, spirala se răsucește într-o minge. Această caracteristică structurală se numește structura terțiară a proteinelor . Pentru a prezenta activitate biologică, unele proteine ​​trebuie să formeze mai întâi un macrocomplex ( oligoproteină), constând din mai multe subunități proteice complete. Structura cuaternară determină gradul de asociere a unor astfel de monomeri în materialul biologic activ.

Proteinele sunt împărțite în două grupe mari - fibrilare (raportul dintre lungimea moleculei și lățimea este mai mare de 10) și globular (raport mai mic de 10). Proteinele fibrilare includ colagen , cea mai abundentă proteină la vertebrate; reprezintă aproape 50% din greutatea uscată a cartilajului și aproximativ 30% din materia solidă a osului. În majoritatea sistemelor de reglare ale plantelor și animalelor, cataliza este efectuată de proteine ​​​​globulare, care sunt numite enzime .